Это не официальный сайт wikipedia.org 01.01.2023

FABP4 — Википедия
Википедия

FABP4

Статья Обсуждение

FABP4 (англ. fatty acid binding protein 4), или aP2 (англ. adipocyte Protein 2) — внутриклеточный белок из семейства белков, связывающий жирные кислоты. Продукт гена человека FABP4.

FABP4
2HNX.png
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB

4NNT, 1TOU, 1TOW, 2HNX, 2NNQ, 3FR2, 3FR4, 3FR5, 3P6C, 3P6D, 3P6E, 3P6F, 3P6G, 3P6H, 3Q6L, 3RZY, 4NNS, 5EDB, 5EDC, 5D48, 5D4A, 5D45, 5D47

Идентификаторы
ПсевдонимыFABP4, A-FABP, AFABP, ALBP, HEL-S-104, aP2, fatty acid binding protein 4
Внешние IDOMIM: 600434 MGI: 88038 HomoloGene: 36067 GeneCards: FABP4
Расположение гена (человек)
8-я хромосома человека
Хр.8-я хромосома человека[1]
8-я хромосома человека
Расположение в геноме FABP4
Расположение в геноме FABP4
Локус8q21.13Начало81,478,419 bp[1]
Конец81,483,236 bp[1]
Расположение гена (Мышь)
3-я хромосома мыши
Хр.3-я хромосома мыши[2]
3-я хромосома мыши
Расположение в геноме FABP4
Расположение в геноме FABP4
Локус3 A1|3 2.56 cMНачало10,269,148 bp[2]
Конец10,273,636 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
  • abdominal fat

  • subcutaneous adipose tissue

  • left lobe of thyroid gland
Наибольшая экспрессия в
  • intercostal muscle

  • vastus lateralis muscle
Дополнительные справочные данные
BioGPS
н/д
Генная онтология
Молекулярная функция
Компонент клетки
Биологический процесс
Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez

2167

11770

Ensembl

ENSG00000170323

ENSMUSG00000062515

UniProt

P15090

P04117

RefSeq (мРНК)

NM_001442

NM_024406

RefSeq (белок)

NP_001433

NP_077717

Локус (UCSC)Chr 8: 81.48 – 81.48 MbChr 3: 10.27 – 10.27 Mb
Поиск по PubMedИскать[3]Искать[4]
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)Смотреть (мышь)

ФункцииПравить

Переносчик жирных кислот, который преимущественно экспрессирован на адипоцитах и макрофагах. Связывает длинноцепочечные жирные кислоты и ретиноевую кислоту и доставляет их к соответствующим рецепторам в ядре.

На мышах было показано, что белок влияет на развитие дендритов у нейронов коры головного мозга.[5][6] При увеличении его концентрации увеличивается количество дендритных шипиков, что приводит к изменению поведения и может быть связано с расстройствами аутистического спектра у людей дошкольного возраста.[6][5]

Клиническое значениеПравить

Блокировка белка генноинженерными или фармакологическими способами может приводить к терапевтическому лечению многих заболеваний, включая сердечно-сосудистые заболевания[7][8],[9], диабет[10], астму[11], ожирение[12][13], стеатоз печени[14] и онкологические заболевания[13][15].

См. такжеПравить

ПримечанияПравить

  1. ↑ 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000170323 - Ensembl, May 2017
  2. ↑ 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000062515 - Ensembl, May 2017
  3. ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed:  (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed:  (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ↑ 1 2 https://doi.org/10.1093/braincomms/fcaa145
  6. ↑ 1 2 Ученые открыли новый биомаркер расстройств аутистического спектра у дошкольников  (неопр.). Дата обращения: 22 сентября 2020. Архивировано 23 сентября 2020 года.
  7. ↑ Forbes health article July 14, 2006  (неопр.). Дата обращения: 20 июля 2020. Архивировано из оригинала 11 марта 2007 года.
  8. ↑ Medicinenet.com  (неопр.). Дата обращения: 20 июля 2020. Архивировано 20 июля 2020 года.
  9. ↑ Makowski L, Boord JB, Maeda K, Babaev VR, Uysal KT, Morgan MA, Parker RA, Suttles J, Fazio S, Hotamisligil GS, Linton MF (2001). “Lack of macrophage fatty-acid-binding protein aP2 protects mice deficient in apolipoprotein E against atherosclerosis”. Nat. Med. 7 (6): 699—705. DOI:10.1038/89076. PMC 4027052. PMID 11385507.
  10. ↑ Furuhashi M, Tuncman G, Görgün CZ, Makowski L, Atsumi G, Vaillancourt E, Kono K, Babaev VR, Fazio S, Linton MF, Sulsky R, Robl JA, Parker RA, Hotamisligil GS (2007). “Treatment of diabetes and atherosclerosis by inhibiting fatty-acid-binding protein aP2”. Nature. 447 (7147): 959—65. DOI:10.1038/nature05844. PMC 4076119. PMID 17554340.
  11. ↑ Shum BO, Mackay CR, Gorgun CZ, Frost MJ, Kumar RK, Hotamisligil GS, Rolph MS (2006). “The adipocyte fatty acid-binding protein aP2 is required in allergic airway inflammation”. J. Clin. Invest. 116 (8): 2183—2192. DOI:10.1172/JCI24767. PMC 1501108. PMID 16841093.
  12. ↑ Maeda K, Cao H, Kono K, Gorgun CZ, Furuhashi M, Uysal KT, Cao Q, Atsumi G, Malone H, Krishnan B, Minokoshi Y, Kahn BB, Parker RA, Hotamisligil GS (2005). “Adipocyte/macrophage fatty acid binding proteins control integrated metabolic responses in obesity and diabetes”. Cell Metab. 1 (2): 107—19. DOI:10.1016/j.cmet.2004.12.008. PMID 16054052.
  13. ↑ 1 2 Hao J, Zhang Y, Yan X, Yan F, Sun Y, Zeng J, Waigel S, Yin Y, Fraig MM, Egilmez NK, Suttles J, Kong M, Liu S, Cleary MP, Sauter E, Li B (2018). “Circulating adipose fatty acid binding protein is a new link underlying obesity-associated breast/mammary tumor development”. Cell Metab. 28 (5): 689—705. DOI:10.1016/j.cmet.2018.07.006. PMC 6221972. PMID 30100196.
  14. ↑ Makowski L, Hotamisligil GS (2005). “The role of fatty acid binding proteins in metabolic syndrome and atherosclerosis”. Curr. Opin. Lipidol. 16 (5): 543—8. DOI:10.1097/01.mol.0000180166.08196.07. PMC 3904771. PMID 16148539.
  15. ↑ Hao J, Yan F, Zhang Y, Triplett A, Zhang Y, Schultz DA, Sun Y, Zeng J, Silverstein K, Zheng Q, Bernlohr DA, Cleary MP, Egilmez NK, Sauter E, Liu S, Suttles J, Li B (2018). “Expression of adipocyte/macrophage fatty acid-binding protein in tumor-associated macrophages promotes breast cancer progression” (PDF). Cancer Research. 78 (9): 2343—2355. DOI:10.1016/j.cmet.2018.07.006. PMC 5932212. PMID 29437708.
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=FABP4&oldid=122158401