F-АТФаза

F-АТФаза, также известная как АТФаза F-типа, представляет собой АТФазу/синтазу, обнаруженную в бактериальных клеточных мембранах, во внутренних мембранах митохондрий (при окислительном фосфорилировании, где она известна как Комплекс V) и в мембранных тилакоидов хлоропластов. F-АТФаза использует протонный градиент для управления синтезом АТФ, используя энергию, высвобождаемую в результате транспортной реакции, для высвобождения вновь образованного АТФ из активного центра F-АТФазы. Вместе с V-АТФазой и A-АТФазой, F-АТФаза принадлежат к суперсемейству родственных роторных ионтранслирующих АТФаз.

F-АТФазы обычно работают как АТФ-синтазы вместо АТФаз в клеточной среде. Другими словами, он обычно производит АТФ из протонного градиента вместо того, чтобы работать в другом направлении, как это обычно делают V-АТФазы. Иногда они превращаются в АТФазы у бактерий.^[1]

СтруктураПравить

F-АТФаза состоит из двух доменов:

домен F_o, который является неотъемлемой частью мембраны и состоит из трёх различных типов интегральных белков, обозначаемых как a, b и c.^[2]
домен F₁, который является периферическим (со стороны мембраны, в которую движутся протоны). F₁ состоит из 5 полипептидных единиц α3β3γδε, которые связываются с поверхностью домена F_o.^[2]

Частицы F_o-F₁ в основном состоят из полипептидов. F₁-частица содержит 5 типов полипептидов с соотношением составов 3α: 3β: 1δ: 1γ: 1ε. F_o имеет состав 1a: 2b: 12c. Вместе они образуют роторный двигатель. Когда протоны связываются с субъединицами домена F_o, они заставляют его части вращаться. Это вращение передается «распределительным валом» в область F₁. Аденозиндифосфат и Pi (неорганический фосфат) спонтанно связываются с тремя субъединицами β домена F₁, так что каждый раз, когда он проходит поворот на 120 °, высвобождается АТФ (вращательный катализ).

Домены F_o расположены внутри мембраны, охватывая бислой фосфолипидов, в то время как домен F₁ простирается в цитозоль клетки для облегчения использования вновь синтезированного АТФ.

N-АТФазаПравить

N-АТФазы представляют собой группу АТФаз F-типа без субъединицы дельта/OSCP. Обнаружены в бактериях и группе архей. Они переносят ионы натрия вместо протонов и имеют тенденцию гидролизовать АТФ. Образуют отдельную группу, которая дальше от обычных F-АТФаз, чем А-АТФазы от V-АТФаз.^[3]

ПримечанияПравить

↑ Transport, Solute // Encyclopedia of Microbiology : [англ.]. — Third. — Academic Press, 2009. — P. 529–544. — ISBN 978-0-12-373944-5. — doi:10.1016/B978-012373944-5.00107-3.
↑ ¹ ² Lodish, Harvey. Molecular Cell Biology. — Kindle. — W. H. Freeman, 2008. — P. 553.
↑ Dibrova, DV; Galperin, MY; Mulkidjanian, AY (15 June 2010). “Characterization of the N-ATPase, a distinct, laterally transferred Na+-translocating form of the bacterial F-type membrane ATPase”. Bioinformatics. 26 (12): 1473—6. DOI:10.1093/bioinformatics/btq234. PMID 20472544.

[1] Transport, Solute // Encyclopedia of Microbiology : [англ.]. — Third. — Academic Press, 2009. — P. 529–544. — ISBN 978-0-12-373944-5. — doi:10.1016/B978-012373944-5.00107-3.

[Lodish-2] ¹ ² Lodish, Harvey. Molecular Cell Biology. — Kindle. — W. H. Freeman, 2008. — P. 553.

[3] Dibrova, DV; Galperin, MY; Mulkidjanian, AY (15 June 2010). “Characterization of the N-ATPase, a distinct, laterally transferred Na+-translocating form of the bacterial F-type membrane ATPase”. Bioinformatics. 26 (12): 1473—6. DOI:10.1093/bioinformatics/btq234. PMID 20472544.

[1]

[2]

[3]