Матриксная металлопротеиназа 2

Матриксная металлопротеиназа 2
Матриксная металлопротеиназа 2
Доступные структуры
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB
Список идентификаторов PDB
	1CK7, 1CXW, 1EAK, 1GEN, 1GXD, 1HOV, 1J7M, 1KS0, 1QIB, 1RTG, 3AYU
Идентификаторы
Псевдонимы	MMP2, CLG4, CLG4A, MMP-2, MMP-II, MONA, TBE-1, matrix metallopeptidase 2
Внешние ID	OMIM: 120360 MGI: 97009 HomoloGene: 3329 GeneCards: MMP2
Расположение гена (человек)
Расположение гена (человек)
Хр.	16-я хромосома человека
Конец	55,506,691 bp
Расположение гена (Мышь)
Расположение гена (Мышь)
Хр.	8-я хромосома мыши
Конец	93,580,048 bp
Паттерн экспрессии РНК
Паттерн экспрессии РНК
	Наибольшая экспрессия в
	stromal cell of endometrium; ; left uterine tube;
	Наибольшая экспрессия в
	body of femur; ; condyle; ; conjunctival fornix; ; fossa;
	Дополнительные справочные данные
	Дополнительные справочные данные
Генная онтология
Генная онтология
Молекулярная функция	zinc ion binding; связывание с ионом металла; peptidase activity; связывание с белками плазмы; metalloendopeptidase activity; гидролазная активность; metallopeptidase activity; serine-type endopeptidase activity;
Компонент клетки	цитоплазма; мембрана; клеточная мембрана; Саркомер; внеклеточная область; митохондрия; клеточное ядро; внеклеточный матрикс; внеклеточное пространство; collagen-containing extracellular matrix;
Биологический процесс	intramembranous ossification; response to hypoxia; endodermal cell differentiation; ephrin receptor signaling pathway; skeletal system morphogenesis; extracellular matrix disassembly; bone trabecula formation; Протеолиз; Ангиогенез; positive regulation of innate immune response; collagen catabolic process; cellular response to amino acid stimulus; face morphogenesis; embryo implantation; blood vessel maturation; positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation; cytokine-mediated signaling pathway; extracellular matrix organization; cellular response to reactive oxygen species; positive regulation of smooth muscle cell proliferation; tissue remodeling; response to amyloid-beta;
	Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
Ортологи
	4313
	17390
	ENSG00000087245
	ENSMUSG00000031740
	P08253
	P33434
	NM_004530; NM_001127891; NM_001302508; NM_001302509; NM_001302510
	NM_008610
	NP_001121363; NP_001289437; NP_001289438; NP_001289439; NP_004521
	NP_032636
	Информация в Викиданных
Смотреть (человек)	Смотреть (мышь)

Матриксная металлопротеиназа 2 (MMP2, MMP-2; желатиназа A) - одна из протеиназ внеклеточного матрикса человека, кодируемая геном MMP2 на 16-й хромосоме.

MMP2 специфически активна в отношении коллагена IV, основного компонента базальных мембран.

Клиническое значениеПравить

Мутации гена MMP2 ассоциированы с синдромом Торга-Винчестера (OMIM 259600)^[5].

Повышенный уровень MMP2 отмечен в некоторых, но не всех^[6], исследованиях роговицы при кератоконусе. При этом заболевании предполагается наличие дисбаланса матриксных металлопротеиназ с их ингибиторами. В частности, кератоциты стромы больных кератоконусом в одном исследовании демонстрировали повышенную секрецию MMP2 без соответствующего повышения TIMP^[7].

Белковые взаимодействияПравить

Описана способность MMP2 взаимодействовать с THBS2^[8], TIMP2^[9]^[10]^[11]^[12], тромбоспондином 1^[8], CCL7^[13] и TIMP4^[11]^[12].

См. такжеПравить

MMP9, «желатиназа B»

ПримечанияПравить

↑ ¹ ² ³ GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000087245 - Ensembl, May 2017
↑ ¹ ² ³ GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000031740 - Ensembl, May 2017
↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed: (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed: (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
↑ Rouzier C., Vanatka R., Bannwarth S., et al. A novel homozygous MMP2 mutation in a family with Winchester syndrome (англ.) // Genetics (англ.) (рус. : journal. — Genetics Society of America (англ.) (рус., 2006. — Vol. 69, no. 3. — P. 271—276. — doi:10.1111/j.1399-0004.2006.00584.x. — PMID 16542393.
↑ Mackiewicz Z., Määttä M., Stenman M., Konttinen L., Tervo T., Konttinen Y. T. Collagenolytic proteinases in keratoconus. (англ.) // Cornea. — 2006. — June (vol. 25, no. 5). — P. 603—610. — doi:10.1097/01.ico.0000208820.32614.00. — PMID 16783151. [исправить]
↑ Smith V. A., Matthews F. J., Majid M. A., Cook S. D. Keratoconus: matrix metalloproteinase-2 activation and TIMP modulation. (англ.) // Biochimica Et Biophysica Acta. — 2006. — April (vol. 1762, no. 4). — P. 431—439. — doi:10.1016/j.bbadis.2006.01.010. — PMID 16516444. [исправить]
↑ ¹ ² Bein, K; Simons M. Thrombospondin type 1 repeats interact with matrix metalloproteinase 2. Regulation of metalloproteinase activity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 2000. — October (vol. 275, no. 41). — P. 32167—32173. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M003834200. — PMID 10900205.
↑ Morgunova, Ekaterina; Tuuttila Ari, Bergmann Ulrich, Tryggvason Karl. Structural insight into the complex formation of latent matrix metalloproteinase 2 with tissue inhibitor of metalloproteinase 2 (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — United States, 2002. — May (vol. 99, no. 11). — P. 7414—7419. — ISSN 0027-8424. — doi:10.1073/pnas.102185399. — PMID 12032297.
↑ Overall, C M; Tam E., McQuibban G A., Morrison C., Wallon U M., Bigg H F., King A E., Roberts C R. Domain interactions in the gelatinase A.TIMP-2.MT1-MMP activation complex. The ectodomain of the 44-kDa form of membrane type-1 matrix metalloproteinase does not modulate gelatinase A activation (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 2000. — December (vol. 275, no. 50). — P. 39497—39506. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M005932200. — PMID 10991943.
↑ ¹ ² Bigg, H F; Shi Y E., Liu Y E., Steffensen B., Overall C M. Specific, high affinity binding of tissue inhibitor of metalloproteinases-4 (TIMP-4) to the COOH-terminal hemopexin-like domain of human gelatinase A. TIMP-4 binds progelatinase A and the COOH-terminal domain in a similar manner to TIMP-2 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 1997. — June (vol. 272, no. 24). — P. 15496—15500. — ISSN 0021-9258. — PMID 9182583.
↑ ¹ ² Kai, Heidi S-T; Butler Georgina S., Morrison Charlotte J., King Angela E., Pelman Gayle R., Overall Christopher M. Utilization of a novel recombinant myoglobin fusion protein expression system to characterize the tissue inhibitor of metalloproteinase (TIMP)-4 and TIMP-2 C-terminal domain and tails by mutagenesis. The importance of acidic residues in binding the MMP-2 hemopexin C-domain (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — United States, 2002. — December (vol. 277, no. 50). — P. 48696—48707. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M209177200. — PMID 12374789.
↑ McQuibban, G A; Gong J H., Tam E M., McCulloch C A., Clark-Lewis I., Overall C M. Inflammation dampened by gelatinase A cleavage of monocyte chemoattractant protein-3 (англ.) // Science : journal. — UNITED STATES, 2000. — August (vol. 289, no. 5482). — P. 1202—1206. — ISSN 0036-8075. — PMID 10947989.

[refGRCh38Ensembl-1] ¹ ² ³ GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000087245 - Ensembl, May 2017

[refGRCm38Ensembl-2] ¹ ² ³ GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000031740 - Ensembl, May 2017

[3] Ссылка на публикацию человека на PubMed: (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[4] Ссылка на публикацию мыши на PubMed: (неопр.) Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[pmid16542393-5] Rouzier C., Vanatka R., Bannwarth S., et al. A novel homozygous MMP2 mutation in a family with Winchester syndrome (англ.) // Genetics (англ.) (рус. : journal. — Genetics Society of America (англ.) (рус., 2006. — Vol. 69, no. 3. — P. 271—276. — doi:10.1111/j.1399-0004.2006.00584.x. — PMID 16542393.

[mmpskeratoreview-6] Mackiewicz Z., Määttä M., Stenman M., Konttinen L., Tervo T., Konttinen Y. T. Collagenolytic proteinases in keratoconus. (англ.) // Cornea. — 2006. — June (vol. 25, no. 5). — P. 603—610. — doi:10.1097/01.ico.0000208820.32614.00. — PMID 16783151. [исправить]

[mm2timpdysbalance-7] Smith V. A., Matthews F. J., Majid M. A., Cook S. D. Keratoconus: matrix metalloproteinase-2 activation and TIMP modulation. (англ.) // Biochimica Et Biophysica Acta. — 2006. — April (vol. 1762, no. 4). — P. 431—439. — doi:10.1016/j.bbadis.2006.01.010. — PMID 16516444. [исправить]

[pmid10900205-8] ¹ ² Bein, K; Simons M. Thrombospondin type 1 repeats interact with matrix metalloproteinase 2. Regulation of metalloproteinase activity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 2000. — October (vol. 275, no. 41). — P. 32167—32173. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M003834200. — PMID 10900205.

[pmid12032297-9] Morgunova, Ekaterina; Tuuttila Ari, Bergmann Ulrich, Tryggvason Karl. Structural insight into the complex formation of latent matrix metalloproteinase 2 with tissue inhibitor of metalloproteinase 2 (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — United States, 2002. — May (vol. 99, no. 11). — P. 7414—7419. — ISSN 0027-8424. — doi:10.1073/pnas.102185399. — PMID 12032297.

[pmid10991943-10] Overall, C M; Tam E., McQuibban G A., Morrison C., Wallon U M., Bigg H F., King A E., Roberts C R. Domain interactions in the gelatinase A.TIMP-2.MT1-MMP activation complex. The ectodomain of the 44-kDa form of membrane type-1 matrix metalloproteinase does not modulate gelatinase A activation (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 2000. — December (vol. 275, no. 50). — P. 39497—39506. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M005932200. — PMID 10991943.

[pmid9182583-11] ¹ ² Bigg, H F; Shi Y E., Liu Y E., Steffensen B., Overall C M. Specific, high affinity binding of tissue inhibitor of metalloproteinases-4 (TIMP-4) to the COOH-terminal hemopexin-like domain of human gelatinase A. TIMP-4 binds progelatinase A and the COOH-terminal domain in a similar manner to TIMP-2 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — UNITED STATES, 1997. — June (vol. 272, no. 24). — P. 15496—15500. — ISSN 0021-9258. — PMID 9182583.

[pmid12374789-12] ¹ ² Kai, Heidi S-T; Butler Georgina S., Morrison Charlotte J., King Angela E., Pelman Gayle R., Overall Christopher M. Utilization of a novel recombinant myoglobin fusion protein expression system to characterize the tissue inhibitor of metalloproteinase (TIMP)-4 and TIMP-2 C-terminal domain and tails by mutagenesis. The importance of acidic residues in binding the MMP-2 hemopexin C-domain (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — United States, 2002. — December (vol. 277, no. 50). — P. 48696—48707. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M209177200. — PMID 12374789.

[pmid10947989-13] McQuibban, G A; Gong J H., Tam E M., McCulloch C A., Clark-Lewis I., Overall C M. Inflammation dampened by gelatinase A cleavage of monocyte chemoattractant protein-3 (англ.) // Science : journal. — UNITED STATES, 2000. — August (vol. 289, no. 5482). — P. 1202—1206. — ISSN 0036-8075. — PMID 10947989.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]