Гистондеацетилаза 2

Гистондеацетилаза 2
Гистондеацетилаза 2
Доступные структуры
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Список идентификаторов PDB
Список идентификаторов PDB
	3MAX, 4LXZ, 4LY1
Идентификаторы
Символ	HDAC2 ; HD2; RPD3; YAF1
Внешние ID	OMIM: 605164 MGI: 1097691 HomoloGene: 68187 ChEMBL: 1937 GeneCards: HDAC2 Gene
номер EC	3.5.1.98
Генная онтология
Генная онтология
Функция	• RNA polymerase II core promoter proximal region sequence-specific DNA binding; • RNA polymerase II distal enhancer sequence-specific DNA binding; • core promoter binding; • RNA polymerase II repressing transcription factor binding; • chromatin binding; • sequence-specific DNA binding transcription factor activity; • histone deacetylase activity; • protein binding; • transcription factor binding; • deacetylase activity; • enzyme binding; • heat shock protein binding; • nucleosomal DNA binding; • NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K14 specific); • protein deacetylase activity; • sequence-specific DNA binding; • poly(A) RNA binding; • NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K9 specific); • NAD-dependent histone deacetylase activity (H4-K16 specific); • NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K18 specific);
Компонент клетки	• nuclear chromatin; • heterochromatin; • nucleus; • nucleoplasm; • replication fork; • transcription factor complex; • cytoplasm; • Sin3 complex; • NuRD complex; • ESC/E(Z) complex; • protein complex;
Биологический процесс	• negative regulation of transcription from RNA polymerase II promoter; • chromatin remodeling; • maintenance of chromatin silencing; • transcription, DNA-templated; • blood coagulation; • positive regulation of cell proliferation; • epidermal cell differentiation; • positive regulation of receptor biosynthetic process; • negative regulation of neuron projection development; • dendrite development; • histone deacetylation; • hippocampus development; • circadian regulation of gene expression; • positive regulation of collagen biosynthetic process; • cellular response to heat; • response to cocaine; • odontogenesis of dentin-containing tooth; • response to drug; • embryonic digit morphogenesis; • ATP-dependent chromatin remodeling; • negative regulation of apoptotic process; • negative regulation of sequence-specific DNA binding transcription factor activity; • negative regulation of MHC class II biosynthetic process; • negative regulation of cell cycle; • positive regulation of proteolysis; • negative regulation of transcription, DNA-templated; • positive regulation of transcription, DNA-templated; • positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter; • neurotrophin TRK receptor signaling pathway; • positive regulation of oligodendrocyte differentiation; • positive regulation of sequence-specific DNA binding transcription factor activity; • regulation of protein kinase B signaling; • cardiac muscle cell development; • negative regulation of cardiac muscle cell proliferation; • regulation of sarcomere organization; • hair follicle placode formation; • eyelid development in camera-type eye; • fungiform papilla formation; • histone H3 deacetylation; • histone H4 deacetylation; • negative regulation of canonical Wnt signaling pathway; • regulation of protein deacetylation; • negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway;
	Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	Больше информации
Ортологи

Гистондеацетилаза 2 — фермент из семейства деацетилаз гистонов, кодируемый у человека геном HDAC2 .^[1]

ФункцияПравить

Продукт гена HDAC2 относится к семейству деацетилаз гистонов. Гистондеацетилазы работают в составе крупных мультибелковых комплексов и отвечают за деацетилирование остатков лизина на N-концевой области кóровых гистонов (H2A, H2B, H3 и H4). Этот белок также формирует комплексы транскрипционных репрессоров, связываясь с различными белками, в том числе YY1, одним из фактором транскрипции млекопитающих. Гистондеацетилаза 2 играет важную роль в регуляции транскрипции, клеточного цикла и в развитии.^[2]

ВзаимодействияПравить

Гистондезацетилаза 2 взаимодействует с:

ATR,^[3]
BUB3,^[4]
CDC20,^[4]
CDH1,^[4]
CHD3,^[5]^[6]^[7]
CHD4,^[5]^[6]^[3]
DNMT1,^[8]
EED,^[9]
EZH2^[9]
FKBP3,^[10]
GATA4,^[11]
GTF2I,^[5]^[12]
HDAC10,^[13]
HDAC1,^[5]^[6]^[14]^[15]^[9]^[13]^[16]^[17]^[18]^[19]^[20]^[21]^[22]
HMG20B,^[5]^[15]
HSPA4,^[16]
HCF1,^[23]
MTA1,^[5]^[14]^[24]
MTA2,^[5]^[14]^[20]
MXD1,^[25]^[26]
Mad1,^[4]
MBD2,^[20]^[27]^[28]
PHF21A,^[5]^[15]^[29]
PPP1R8,^[30]
RBBP4,^[5]^[6]^[31]^[32]
RCOR1,^[15]^[33]
RELA,^[34]^[35]
Белок ретинобластомы,^[36]
SAP30,^[20]^[37]^[38]
SIN3A,^[5]^[6]^[31]^[32]^[25]^[39]^[40]
SMARCA5,^[7]
SNW1,^[41]
SUV39H1,^[42]
Sp1,^[32]^[43]^[44]
Sp3,^[43]^[44]
TOP2B,^[45]
YY1.^[46]^[47]^[48]

ПримечанияПравить

↑ Betz R., Gray S.G., Ekström C., Larsson C., Ekström T.J. Human histone deacetylase 2, HDAC2 (Human RPD3), is localized to 6q21 by radiation hybrid mapping (англ.) // Genomics : journal. — Academic Press, 1998. — December (vol. 52, no. 2). — P. 245—246. — doi:10.1006/geno.1998.5435. — PMID 9782097.
↑ Entrez Gene: HDAC2 histone deacetylase 2 (неопр.).
↑ ¹ ² Schmidt D.R., Schreiber S.L. Molecular association between ATR and two components of the nucleosome remodeling and deacetylating complex, HDAC2 and CHD4 (англ.) // Biochemistry : journal. — Vol. 38, no. 44. — P. 14711—14717. — doi:10.1021/bi991614n. — PMID 10545197.
↑ ¹ ² ³ ⁴ Yoon Y.M., Baek K.H., Jeong S.J., Shin H.J., Ha G.H., Jeon A.H., Hwang S.G., Chun J.S., Lee C.W. WD repeat-containing mitotic checkpoint proteins act as transcriptional repressors during interphase (англ.) // FEBS Lett. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 575, no. 1—3. — P. 23—9. — doi:10.1016/j.febslet.2004.07.089. — PMID 15388328.
↑ ¹ ² ³ ⁴ ⁵ ⁶ ⁷ ⁸ ⁹ ¹⁰ Hakimi M.A., Dong Y., Lane W.S., Speicher D.W., Shiekhattar R. A candidate X-linked mental retardation gene is a component of a new family of histone deacetylase-containing complexes (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 9. — P. 7234—7239. — doi:10.1074/jbc.M208992200. — PMID 12493763.
↑ ¹ ² ³ ⁴ ⁵ Tong J.K., Hassig C.A., Schnitzler G.R., Kingston R.E., Schreiber S.L. Chromatin deacetylation by an ATP-dependent nucleosome remodelling complex (англ.) // Nature : journal. — Vol. 395, no. 6705. — P. 917—921. — doi:10.1038/27699. — PMID 9804427.
↑ ¹ ² Hakimi M.A., Bochar D.A., Schmiesing J.A., Dong Y., Barak O.G., Speicher D.W., Yokomori K., Shiekhattar R. A chromatin remodelling complex that loads cohesin onto human chromosomes (англ.) // Nature : journal. — Vol. 418, no. 6901. — P. 994—998. — doi:10.1038/nature01024. — PMID 12198550.
↑ Rountree M.R., Bachman K.E., Baylin S.B. DNMT1 binds HDAC2 and a new co-repressor, DMAP1, to form a complex at replication foci (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 25, no. 3. — P. 269—277. — doi:10.1038/77023. — PMID 10888872.
↑ ¹ ² ³ van der Vlag J., Otte A.P. Transcriptional repression mediated by the human polycomb-group protein EED involves histone deacetylation (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 23, no. 4. — P. 474—478. — doi:10.1038/70602. — PMID 10581039.
↑ Yang W.M., Yao Y.L., Seto E. The FK506-binding protein 25 functionally associates with histone deacetylases and with transcription factor YY1 (англ.) // EMBO J. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 20, no. 17. — P. 4814—4825. — doi:10.1093/emboj/20.17.4814. — PMID 11532945.
↑ Three-way control of fetal heart-cell proliferation could help regenerate cardiac cells (7 октября 2010). Архивировано 3 января 2012 года. Дата обращения: 9 апреля 2015.
↑ Wen Y.D., Cress W.D., Roy A.L., Seto E. Histone deacetylase 3 binds to and regulates the multifunctional transcription factor TFII-I (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 3. — P. 1841—1847. — doi:10.1074/jbc.M206528200. — PMID 12393887.
↑ ¹ ² Fischer D.D., Cai R., Bhatia U., Asselbergs F.A., Song C., Terry R., Trogani N., Widmer R., Atadja P., Cohen D. Isolation and characterization of a novel class II histone deacetylase, HDAC10 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 8. — P. 6656—6666. — doi:10.1074/jbc.M108055200. — PMID 11739383.
↑ ¹ ² ³ Yao Y.L., Yang W.M. The metastasis-associated proteins 1 and 2 form distinct protein complexes with histone deacetylase activity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 43. — P. 42560—42568. — doi:10.1074/jbc.M302955200. — PMID 12920132.
↑ ¹ ² ³ ⁴ Hakimi M.A., Bochar D.A., Chenoweth J., Lane W.S., Mandel G., Shiekhattar R. A core-BRAF35 complex containing histone deacetylase mediates repression of neuronal-specific genes (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 99, no. 11. — P. 7420—7425. — doi:10.1073/pnas.112008599. — PMID 12032298.
↑ ¹ ² Johnson C.A., White D.A., Lavender J.S., O'Neill L.P., Turner B.M. Human class I histone deacetylase complexes show enhanced catalytic activity in the presence of ATP and co-immunoprecipitate with the ATP-dependent chaperone protein Hsp70 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 11. — P. 9590—9597. — doi:10.1074/jbc.M107942200. — PMID 11777905.
↑ Fischle W., Dequiedt F., Hendzel M.J., Guenther M.G., Lazar M.A., Voelter W., Verdin E. Enzymatic activity associated with class II HDACs is dependent on a multiprotein complex containing HDAC3 and SMRT/N-CoR (англ.) // Mol. Cell (англ.) (рус. : journal. — Vol. 9, no. 1. — P. 45—57. — doi:10.1016/s1097-2765(01)00429-4. — PMID 11804585.
↑ Fischle W., Dequiedt F., Fillion M., Hendzel M.J., Voelter W., Verdin E. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 276, no. 38. — P. 35826—35835. — doi:10.1074/jbc.M104935200. — PMID 11466315.
↑ Ashburner B.P., Westerheide S.D., Baldwin A.S. The p65 (RelA) subunit of NF-kappaB interacts with the histone deacetylase (HDAC) corepressors HDAC1 and HDAC2 to negatively regulate gene expression (англ.) // Mol. Cell. Biol. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 21, no. 20. — P. 7065—7077. — doi:10.1128/MCB.21.20.7065-7077.2001. — PMID 11564889.
↑ ¹ ² ³ ⁴ Zhang Y., Ng H.H., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Bird A., Reinberg D. Analysis of the NuRD subunits reveals a histone deacetylase core complex and a connection with DNA methylation (англ.) // Genes Dev. : journal. — Vol. 13, no. 15. — P. 1924—1935. — doi:10.1101/gad.13.15.1924. — PMID 10444591.
↑ Hassig C.A., Tong J.K., Fleischer T.C., Owa T., Grable P.G., Ayer D.E., Schreiber S.L. A role for histone deacetylase activity in HDAC1-mediated transcriptional repression (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 95, no. 7. — P. 3519—3524. — doi:10.1073/pnas.95.7.3519. — PMID 9520398.
↑ Zhang Y., Iratni R., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D. Histone deacetylases and SAP18, a novel polypeptide, are components of a human Sin3 complex (англ.) // Cell : journal. — Cell Press. — Vol. 89, no. 3. — P. 357—364. — doi:10.1016/s0092-8674(00)80216-0. — PMID 9150135.
↑ Wysocka J., Myers M.P., Laherty C.D., Eisenman R.N., Herr W. Human Sin3 deacetylase and trithorax-related Set1/Ash2 histone H3-K4 methyltransferase are tethered together selectively by the cell-proliferation factor HCF-1 (англ.) // Genes Dev. : journal. — Vol. 17, no. 7. — P. 896—911. — doi:10.1101/gad.252103. — PMID 12670868.
↑ Mazumdar A., Wang R.A., Mishra S.K., Adam L., Bagheri-Yarmand R., Mandal M., Vadlamudi R.K., Kumar R. Transcriptional repression of oestrogen receptor by metastasis-associated protein 1 corepressor (англ.) // Nat. Cell Biol. : journal. — Vol. 3, no. 1. — P. 30—7. — doi:10.1038/35050532. — PMID 11146623.
↑ ¹ ² Laherty C.D., Yang W.M., Sun J.M., Davie J.R., Seto E., Eisenman R.N. Histone deacetylases associated with the mSin3 corepressor mediate mad transcriptional repression (англ.) // Cell : journal. — Cell Press. — Vol. 89, no. 3. — P. 349—356. — doi:10.1016/s0092-8674(00)80215-9. — PMID 9150134.
↑ Spronk C.A., Tessari M., Kaan A.M., Jansen J.F., Vermeulen M., Stunnenberg H.G., Vuister G.W. The Mad1-Sin3B interaction involves a novel helical fold (англ.) // Nat. Struct. Biol. : journal. — Vol. 7, no. 12. — P. 1100—1104. — doi:10.1038/81944. — PMID 11101889.
↑ Brackertz M., Boeke J., Zhang R., Renkawitz R. Two highly related p66 proteins comprise a new family of potent transcriptional repressors interacting with MBD2 and MBD3 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 43. — P. 40958—40966. — doi:10.1074/jbc.M207467200. — PMID 12183469.
↑ Ng H.H., Zhang Y., Hendrich B., Johnson C.A., Turner B.M., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D., Bird A. MBD2 is a transcriptional repressor belonging to the MeCP1 histone deacetylase complex (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 23, no. 1. — P. 58—61. — doi:10.1038/12659. — PMID 10471499.
↑ Iwase S., Januma A., Miyamoto K., Shono N., Honda A., Yanagisawa J., Baba T. Characterization of BHC80 in BRAF-HDAC complex, involved in neuron-specific gene repression (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 322, no. 2. — P. 601—608. — doi:10.1016/j.bbrc.2004.07.163. — PMID 15325272.
↑ Jin Q., van Eynde A., Beullens M., Roy N., Thiel G., Stalmans W., Bollen M. The protein phosphatase-1 (PP1) regulator, nuclear inhibitor of PP1 (NIPP1), interacts with the polycomb group protein, embryonic ectoderm development (EED), and functions as a transcriptional repressor (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 33. — P. 30677—30685. — doi:10.1074/jbc.M302273200. — PMID 12788942.
↑ ¹ ² Zhang Y., Dufau M.L. Dual mechanisms of regulation of transcription of luteinizing hormone receptor gene by nuclear orphan receptors and histone deacetylase complexes (англ.) // J. Steroid Biochem. Mol. Biol. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 85, no. 2—5. — P. 401—414. — doi:10.1016/s0960-0760(03)00230-9. — PMID 12943729.
↑ ¹ ² ³ Zhang Y., Dufau M.L. Silencing of transcription of the human luteinizing hormone receptor gene by histone deacetylase-mSin3A complex (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 36. — P. 33431—33438. — doi:10.1074/jbc.M204417200. — PMID 12091390.
↑ You A., Tong J.K., Grozinger C.M., Schreiber S.L. CoREST is an integral component of the CoREST- human histone deacetylase complex (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 98, no. 4. — P. 1454—1458. — doi:10.1073/pnas.98.4.1454. — PMID 11171972.
↑ Kiernan R., Brès V., Ng R.W., Coudart M.P., El Messaoudi S., Sardet C., Jin D.Y., Emiliani S., Benkirane M. Post-activation turn-off of NF-kappa B-dependent transcription is regulated by acetylation of p65 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 4. — P. 2758—2766. — doi:10.1074/jbc.M209572200. — PMID 12419806.
↑ Yu Z., Zhang W., Kone B.C. Histone deacetylases augment cytokine induction of the iNOS gene (англ.) // J. Am. Soc. Nephrol. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 13, no. 8. — P. 2009—2017. — doi:10.1097/01.asn.0000024253.59665.f1. — PMID 12138131.
↑ Lai A., Lee J.M., Yang W.M., DeCaprio J.A., Kaelin W.G., Seto E., Branton P.E. RBP1 recruits both histone deacetylase-dependent and -independent repression activities to retinoblastoma family proteins (англ.) // Mol. Cell. Biol. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 19, no. 10. — P. 6632—6641. — PMID 10490602.
↑ Zhang Y., Sun Z.W., Iratni R., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Hampsey M., Reinberg D. SAP30, a novel protein conserved between human and yeast, is a component of a histone deacetylase complex (англ.) // Mol. Cell (англ.) (рус. : journal. — Vol. 1, no. 7. — P. 1021—1031. — doi:10.1016/s1097-2765(00)80102-1. — PMID 9651585.
↑ Kuzmichev A., Zhang Y., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D. Role of the Sin3-histone deacetylase complex in growth regulation by the candidate tumor suppressor p33(ING1) (англ.) // Mol. Cell. Biol. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 22, no. 3. — P. 835—848. — doi:10.1128/mcb.22.3.835-848.2002. — PMID 11784859.
↑ Fleischer T.C., Yun U.J., Ayer D.E. Identification and characterization of three new components of the mSin3A corepressor complex (англ.) // Mol. Cell. Biol. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 23, no. 10. — P. 3456—3467. — doi:10.1128/mcb.23.10.3456-3467.2003. — PMID 12724404.
↑ Yang L., Mei Q., Zielinska-Kwiatkowska A., Matsui Y., Blackburn M.L., Benedetti D., Krumm A.A., Taborsky G.J., Chansky H.A. An ERG (ets-related gene)-associated histone methyltransferase interacts with histone deacetylases 1/2 and transcription co-repressors mSin3A/B (англ.) // Biochem. J. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 369, no. Pt 3. — P. 651—657. — doi:10.1042/BJ20020854. — PMID 12398767.
↑ Zhou S., Fujimuro M., Hsieh J.J., Chen L., Hayward S.D. A role for SKIP in EBNA2 activation of CBF1-repressed promoters (англ.) // J. Virol. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 74, no. 4. — P. 1939—1947. — doi:10.1128/jvi.74.4.1939-1947.2000. — PMID 10644367.
↑ Vaute O., Nicolas E., Vandel L., Trouche D. Functional and physical interaction between the histone methyl transferase Suv39H1 and histone deacetylases (англ.) // Nucleic Acids Res. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 30, no. 2. — P. 475—481. — doi:10.1093/nar/30.2.475. — PMID 11788710.
↑ ¹ ² Won J., Yim J., Kim T.K. Sp1 and Sp3 recruit histone deacetylase to repress transcription of human telomerase reverse transcriptase (hTERT) promoter in normal human somatic cells (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 41. — P. 38230—38238. — doi:10.1074/jbc.M206064200. — PMID 12151407.
↑ ¹ ² Sun J.M., Chen H.Y., Moniwa M., Litchfield D.W., Seto E., Davie J.R. The transcriptional repressor Sp3 is associated with CK2-phosphorylated histone deacetylase 2 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 39. — P. 35783—35786. — doi:10.1074/jbc.C200378200. — PMID 12176973.
↑ Tsai S.C., Valkov N., Yang W.M., Gump J., Sullivan D., Seto E. Histone deacetylase interacts directly with DNA topoisomerase II (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 26, no. 3. — P. 349—353. — doi:10.1038/81671. — PMID 11062478.
↑ Yang W.M., Yao Y.L., Sun J.M., Davie J.R., Seto E. Isolation and characterization of cDNAs corresponding to an additional member of the human histone deacetylase gene family (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 272, no. 44. — P. 28001—28007. — doi:10.1074/jbc.272.44.28001. — PMID 9346952.
↑ Yao Y.L., Yang W.M., Seto E. Regulation of transcription factor YY1 by acetylation and deacetylation (англ.) // Mol. Cell. Biol. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 21, no. 17. — P. 5979—5991. — doi:10.1128/mcb.21.17.5979-5991.2001. — PMID 11486036.
↑ Kalenik J.L., Chen D., Bradley M.E., Chen S.J., Lee T.C. Yeast two-hybrid cloning of a novel zinc finger protein that interacts with the multifunctional transcription factor YY1 (англ.) // Nucleic Acids Res. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 25, no. 4. — P. 843—849. — doi:10.1093/nar/25.4.843. — PMID 9016636.

ЛитератураПравить

Ahringer J. NuRD and SIN3 histone deacetylase complexes in development (англ.) // Trends Genet. (англ.) (рус. : journal. — 2000. — Vol. 16, no. 8. — P. 351—356. — doi:10.1016/S0168-9525(00)02066-7. — PMID 10904264.
Verdin E., Dequiedt F., Kasler H.G. Class II histone deacetylases: versatile regulators (англ.) // Trends Genet. (англ.) (рус. : journal. — 2003. — Vol. 19, no. 5. — P. 286—293. — doi:10.1016/S0168-9525(03)00073-8. — PMID 12711221.
Zhang Y., Dufau M.L. Dual mechanisms of regulation of transcription of luteinizing hormone receptor gene by nuclear orphan receptors and histone deacetylase complexes (англ.) // J. Steroid Biochem. Mol. Biol. (англ.) (рус. : journal. — 2003. — Vol. 85, no. 2—5. — P. 401—414. — doi:10.1016/S0960-0760(03)00230-9. — PMID 12943729.
Furukawa Y., Kawakami T., Sudo K., Inazawa J., Matsumine A., Akiyama T., Nakamura Y. Isolation and mapping of a human gene (RPD3L1) that is homologous to RPD3, a transcription factor in Saccharomyces cerevisiae (англ.) // Cytogenet. Cell Genet. (англ.) (рус. : journal. — 1996. — Vol. 73, no. 1—2. — P. 130—133. — doi:10.1159/000134323. — PMID 8646880.
Yang W.M., Inouye C., Zeng Y., Bearss D., Seto E. Transcriptional repression by YY1 is mediated by interaction with a mammalian homolog of the yeast global regulator RPD3 (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1996. — Vol. 93, no. 23. — P. 12845—12850. — doi:10.1073/pnas.93.23.12845. — PMID 8917507.
Laherty C.D., Yang W.M., Sun J.M., Davie J.R., Seto E., Eisenman R.N. Histone deacetylases associated with the mSin3 corepressor mediate mad transcriptional repression (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1997. — Vol. 89, no. 3. — P. 349—356. — doi:10.1016/S0092-8674(00)80215-9. — PMID 9150134.
Zhang Y., Iratni R., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D. Histone deacetylases and SAP18, a novel polypeptide, are components of a human Sin3 complex (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1997. — Vol. 89, no. 3. — P. 357—364. — doi:10.1016/S0092-8674(00)80216-0. — PMID 9150135.
Yang W.M., Yao Y.L., Sun J.M., Davie J.R., Seto E. Isolation and characterization of cDNAs corresponding to an additional member of the human histone deacetylase gene family (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1997. — Vol. 272, no. 44. — P. 28001—28007. — doi:10.1074/jbc.272.44.28001. — PMID 9346952.
Hassig C.A., Tong J.K., Fleischer T.C., Owa T., Grable P.G., Ayer D.E., Schreiber S.L. A role for histone deacetylase activity in HDAC1-mediated transcriptional repression (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1998. — Vol. 95, no. 7. — P. 3519—3524. — doi:10.1073/pnas.95.7.3519. — PMID 9520398.
Randhawa G.S., Bell D.W., Testa J.R., Feinberg A.P. Identification and mapping of human histone acetylation modifier gene homologues (англ.) // Genomics : journal. — Academic Press, 1998. — Vol. 51, no. 2. — P. 262—269. — doi:10.1006/geno.1998.5370. — PMID 9722949.
Zhang Y., LeRoy G., Seelig H.P., Lane W.S., Reinberg D. The dermatomyositis-specific autoantigen Mi2 is a component of a complex containing histone deacetylase and nucleosome remodeling activities (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1998. — Vol. 95, no. 2. — P. 279—289. — doi:10.1016/S0092-8674(00)81758-4. — PMID 9790534.
Tong J.K., Hassig C.A., Schnitzler G.R., Kingston R.E., Schreiber S.L. Chromatin deacetylation by an ATP-dependent nucleosome remodelling complex (англ.) // Nature : journal. — 1998. — Vol. 395, no. 6705. — P. 917—921. — doi:10.1038/27699. — PMID 9804427.
Hsieh J.J., Zhou S., Chen L., Young D.B., Hayward S.D. CIR, a corepressor linking the DNA binding factor CBF1 to the histone deacetylase complex (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1999. — Vol. 96, no. 1. — P. 23—8. — doi:10.1073/pnas.96.1.23. — PMID 9874765.
Yarden R.I., Brody L.C. BRCA1 interacts with components of the histone deacetylase complex (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1999. — Vol. 96, no. 9. — P. 4983—4988. — doi:10.1073/pnas.96.9.4983. — PMID 10220405.
Koipally J., Renold A., Kim J., Georgopoulos K. Repression by Ikaros and Aiolos is mediated through histone deacetylase complexes (англ.) // EMBO J. (англ.) (рус. : journal. — 1999. — Vol. 18, no. 11. — P. 3090—3100. — doi:10.1093/emboj/18.11.3090. — PMID 10357820.
Zhang Y., Ng H.H., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Bird A., Reinberg D. Analysis of the NuRD subunits reveals a histone deacetylase core complex and a connection with DNA methylation (англ.) // Genes Dev. : journal. — 1999. — Vol. 13, no. 15. — P. 1924—1935. — doi:10.1101/gad.13.15.1924. — PMID 10444591.
Ng H.H., Zhang Y., Hendrich B., Johnson C.A., Turner B.M., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D., Bird A. MBD2 is a transcriptional repressor belonging to the MeCP1 histone deacetylase complex (англ.) // Nat. Genet. : journal. — 1999. — Vol. 23, no. 1. — P. 58—61. — doi:10.1038/12659. — PMID 10471499.
Wade P.A., Gegonne A., Jones P.L., Ballestar E., Aubry F., Wolffe A.P. Mi-2 complex couples DNA methylation to chromatin remodelling and histone deacetylation (англ.) // Nat. Genet. : journal. — 1999. — Vol. 23, no. 1. — P. 62—6. — doi:10.1038/12664. — PMID 10471500.
Lai A., Lee J.M., Yang W.M., DeCaprio J.A., Kaelin W.G., Seto E., Branton P.E. RBP1 Recruits Both Histone Deacetylase-Dependent and -Independent Repression Activities to Retinoblastoma Family Proteins (англ.) // Mol. Cell. Biol. (англ.) (рус. : journal. — 2000. — Vol. 19, no. 10. — P. 6632—6641. — PMID 10490602.

[pmid9782097-1] Betz R., Gray S.G., Ekström C., Larsson C., Ekström T.J. Human histone deacetylase 2, HDAC2 (Human RPD3), is localized to 6q21 by radiation hybrid mapping (англ.) // Genomics : journal. — Academic Press, 1998. — December (vol. 52, no. 2). — P. 245—246. — doi:10.1006/geno.1998.5435. — PMID 9782097.

[entrez-2] Entrez Gene: HDAC2 histone deacetylase 2 (неопр.).

[pmid10545197-3] ¹ ² Schmidt D.R., Schreiber S.L. Molecular association between ATR and two components of the nucleosome remodeling and deacetylating complex, HDAC2 and CHD4 (англ.) // Biochemistry : journal. — Vol. 38, no. 44. — P. 14711—14717. — doi:10.1021/bi991614n. — PMID 10545197.

[pmid15388328-4] ¹ ² ³ ⁴ Yoon Y.M., Baek K.H., Jeong S.J., Shin H.J., Ha G.H., Jeon A.H., Hwang S.G., Chun J.S., Lee C.W. WD repeat-containing mitotic checkpoint proteins act as transcriptional repressors during interphase (англ.) // FEBS Lett. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 575, no. 1—3. — P. 23—9. — doi:10.1016/j.febslet.2004.07.089. — PMID 15388328.

[pmid12493763-5] ¹ ² ³ ⁴ ⁵ ⁶ ⁷ ⁸ ⁹ ¹⁰ Hakimi M.A., Dong Y., Lane W.S., Speicher D.W., Shiekhattar R. A candidate X-linked mental retardation gene is a component of a new family of histone deacetylase-containing complexes (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 9. — P. 7234—7239. — doi:10.1074/jbc.M208992200. — PMID 12493763.

[pmid9804427-6] ¹ ² ³ ⁴ ⁵ Tong J.K., Hassig C.A., Schnitzler G.R., Kingston R.E., Schreiber S.L. Chromatin deacetylation by an ATP-dependent nucleosome remodelling complex (англ.) // Nature : journal. — Vol. 395, no. 6705. — P. 917—921. — doi:10.1038/27699. — PMID 9804427.

[pmid12198550-7] ¹ ² Hakimi M.A., Bochar D.A., Schmiesing J.A., Dong Y., Barak O.G., Speicher D.W., Yokomori K., Shiekhattar R. A chromatin remodelling complex that loads cohesin onto human chromosomes (англ.) // Nature : journal. — Vol. 418, no. 6901. — P. 994—998. — doi:10.1038/nature01024. — PMID 12198550.

[pmid10888872-8] Rountree M.R., Bachman K.E., Baylin S.B. DNMT1 binds HDAC2 and a new co-repressor, DMAP1, to form a complex at replication foci (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 25, no. 3. — P. 269—277. — doi:10.1038/77023. — PMID 10888872.

[pmid10581039-9] ¹ ² ³ van der Vlag J., Otte A.P. Transcriptional repression mediated by the human polycomb-group protein EED involves histone deacetylation (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 23, no. 4. — P. 474—478. — doi:10.1038/70602. — PMID 10581039.

[pmid11532945-10] Yang W.M., Yao Y.L., Seto E. The FK506-binding protein 25 functionally associates with histone deacetylases and with transcription factor YY1 (англ.) // EMBO J. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 20, no. 17. — P. 4814—4825. — doi:10.1093/emboj/20.17.4814. — PMID 11532945.

[11] Three-way control of fetal heart-cell proliferation could help regenerate cardiac cells (7 октября 2010). Архивировано 3 января 2012 года. Дата обращения: 9 апреля 2015.

[pmid12393887-12] Wen Y.D., Cress W.D., Roy A.L., Seto E. Histone deacetylase 3 binds to and regulates the multifunctional transcription factor TFII-I (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 3. — P. 1841—1847. — doi:10.1074/jbc.M206528200. — PMID 12393887.

[pmid11739383-13] ¹ ² Fischer D.D., Cai R., Bhatia U., Asselbergs F.A., Song C., Terry R., Trogani N., Widmer R., Atadja P., Cohen D. Isolation and characterization of a novel class II histone deacetylase, HDAC10 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 8. — P. 6656—6666. — doi:10.1074/jbc.M108055200. — PMID 11739383.

[pmid12920132-14] ¹ ² ³ Yao Y.L., Yang W.M. The metastasis-associated proteins 1 and 2 form distinct protein complexes with histone deacetylase activity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 43. — P. 42560—42568. — doi:10.1074/jbc.M302955200. — PMID 12920132.

[pmid12032298-15] ¹ ² ³ ⁴ Hakimi M.A., Bochar D.A., Chenoweth J., Lane W.S., Mandel G., Shiekhattar R. A core-BRAF35 complex containing histone deacetylase mediates repression of neuronal-specific genes (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 99, no. 11. — P. 7420—7425. — doi:10.1073/pnas.112008599. — PMID 12032298.

[pmid11777905-16] ¹ ² Johnson C.A., White D.A., Lavender J.S., O'Neill L.P., Turner B.M. Human class I histone deacetylase complexes show enhanced catalytic activity in the presence of ATP and co-immunoprecipitate with the ATP-dependent chaperone protein Hsp70 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 11. — P. 9590—9597. — doi:10.1074/jbc.M107942200. — PMID 11777905.

[pmid11804585-17] Fischle W., Dequiedt F., Hendzel M.J., Guenther M.G., Lazar M.A., Voelter W., Verdin E. Enzymatic activity associated with class II HDACs is dependent on a multiprotein complex containing HDAC3 and SMRT/N-CoR (англ.) // Mol. Cell (англ.) (рус. : journal. — Vol. 9, no. 1. — P. 45—57. — doi:10.1016/s1097-2765(01)00429-4. — PMID 11804585.

[pmid11466315-18] Fischle W., Dequiedt F., Fillion M., Hendzel M.J., Voelter W., Verdin E. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 276, no. 38. — P. 35826—35835. — doi:10.1074/jbc.M104935200. — PMID 11466315.

[pmid11564889-19] Ashburner B.P., Westerheide S.D., Baldwin A.S. The p65 (RelA) subunit of NF-kappaB interacts with the histone deacetylase (HDAC) corepressors HDAC1 and HDAC2 to negatively regulate gene expression (англ.) // Mol. Cell. Biol. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 21, no. 20. — P. 7065—7077. — doi:10.1128/MCB.21.20.7065-7077.2001. — PMID 11564889.

[pmid10444591-20] ¹ ² ³ ⁴ Zhang Y., Ng H.H., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Bird A., Reinberg D. Analysis of the NuRD subunits reveals a histone deacetylase core complex and a connection with DNA methylation (англ.) // Genes Dev. : journal. — Vol. 13, no. 15. — P. 1924—1935. — doi:10.1101/gad.13.15.1924. — PMID 10444591.

[pmid9520398-21] Hassig C.A., Tong J.K., Fleischer T.C., Owa T., Grable P.G., Ayer D.E., Schreiber S.L. A role for histone deacetylase activity in HDAC1-mediated transcriptional repression (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 95, no. 7. — P. 3519—3524. — doi:10.1073/pnas.95.7.3519. — PMID 9520398.

[pmid9150135-22] Zhang Y., Iratni R., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D. Histone deacetylases and SAP18, a novel polypeptide, are components of a human Sin3 complex (англ.) // Cell : journal. — Cell Press. — Vol. 89, no. 3. — P. 357—364. — doi:10.1016/s0092-8674(00)80216-0. — PMID 9150135.

[pmid12670868-23] Wysocka J., Myers M.P., Laherty C.D., Eisenman R.N., Herr W. Human Sin3 deacetylase and trithorax-related Set1/Ash2 histone H3-K4 methyltransferase are tethered together selectively by the cell-proliferation factor HCF-1 (англ.) // Genes Dev. : journal. — Vol. 17, no. 7. — P. 896—911. — doi:10.1101/gad.252103. — PMID 12670868.

[pmid11146623-24] Mazumdar A., Wang R.A., Mishra S.K., Adam L., Bagheri-Yarmand R., Mandal M., Vadlamudi R.K., Kumar R. Transcriptional repression of oestrogen receptor by metastasis-associated protein 1 corepressor (англ.) // Nat. Cell Biol. : journal. — Vol. 3, no. 1. — P. 30—7. — doi:10.1038/35050532. — PMID 11146623.

[pmid9150134-25] ¹ ² Laherty C.D., Yang W.M., Sun J.M., Davie J.R., Seto E., Eisenman R.N. Histone deacetylases associated with the mSin3 corepressor mediate mad transcriptional repression (англ.) // Cell : journal. — Cell Press. — Vol. 89, no. 3. — P. 349—356. — doi:10.1016/s0092-8674(00)80215-9. — PMID 9150134.

[pmid11101889-26] Spronk C.A., Tessari M., Kaan A.M., Jansen J.F., Vermeulen M., Stunnenberg H.G., Vuister G.W. The Mad1-Sin3B interaction involves a novel helical fold (англ.) // Nat. Struct. Biol. : journal. — Vol. 7, no. 12. — P. 1100—1104. — doi:10.1038/81944. — PMID 11101889.

[pmid12183469-27] Brackertz M., Boeke J., Zhang R., Renkawitz R. Two highly related p66 proteins comprise a new family of potent transcriptional repressors interacting with MBD2 and MBD3 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 43. — P. 40958—40966. — doi:10.1074/jbc.M207467200. — PMID 12183469.

[pmid10471499-28] Ng H.H., Zhang Y., Hendrich B., Johnson C.A., Turner B.M., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D., Bird A. MBD2 is a transcriptional repressor belonging to the MeCP1 histone deacetylase complex (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 23, no. 1. — P. 58—61. — doi:10.1038/12659. — PMID 10471499.

[pmid15325272-29] Iwase S., Januma A., Miyamoto K., Shono N., Honda A., Yanagisawa J., Baba T. Characterization of BHC80 in BRAF-HDAC complex, involved in neuron-specific gene repression (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 322, no. 2. — P. 601—608. — doi:10.1016/j.bbrc.2004.07.163. — PMID 15325272.

[pmid12788942-30] Jin Q., van Eynde A., Beullens M., Roy N., Thiel G., Stalmans W., Bollen M. The protein phosphatase-1 (PP1) regulator, nuclear inhibitor of PP1 (NIPP1), interacts with the polycomb group protein, embryonic ectoderm development (EED), and functions as a transcriptional repressor (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 33. — P. 30677—30685. — doi:10.1074/jbc.M302273200. — PMID 12788942.

[pmid12943729-31] ¹ ² Zhang Y., Dufau M.L. Dual mechanisms of regulation of transcription of luteinizing hormone receptor gene by nuclear orphan receptors and histone deacetylase complexes (англ.) // J. Steroid Biochem. Mol. Biol. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 85, no. 2—5. — P. 401—414. — doi:10.1016/s0960-0760(03)00230-9. — PMID 12943729.

[pmid12091390-32] ¹ ² ³ Zhang Y., Dufau M.L. Silencing of transcription of the human luteinizing hormone receptor gene by histone deacetylase-mSin3A complex (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 36. — P. 33431—33438. — doi:10.1074/jbc.M204417200. — PMID 12091390.

[pmid11171972-33] You A., Tong J.K., Grozinger C.M., Schreiber S.L. CoREST is an integral component of the CoREST- human histone deacetylase complex (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — Vol. 98, no. 4. — P. 1454—1458. — doi:10.1073/pnas.98.4.1454. — PMID 11171972.

[pmid12419806-34] Kiernan R., Brès V., Ng R.W., Coudart M.P., El Messaoudi S., Sardet C., Jin D.Y., Emiliani S., Benkirane M. Post-activation turn-off of NF-kappa B-dependent transcription is regulated by acetylation of p65 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 278, no. 4. — P. 2758—2766. — doi:10.1074/jbc.M209572200. — PMID 12419806.

[pmid12138131-35] Yu Z., Zhang W., Kone B.C. Histone deacetylases augment cytokine induction of the iNOS gene (англ.) // J. Am. Soc. Nephrol. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 13, no. 8. — P. 2009—2017. — doi:10.1097/01.asn.0000024253.59665.f1. — PMID 12138131.

[pmid10490602-36] Lai A., Lee J.M., Yang W.M., DeCaprio J.A., Kaelin W.G., Seto E., Branton P.E. RBP1 recruits both histone deacetylase-dependent and -independent repression activities to retinoblastoma family proteins (англ.) // Mol. Cell. Biol. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 19, no. 10. — P. 6632—6641. — PMID 10490602.

[pmid9651585-37] Zhang Y., Sun Z.W., Iratni R., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Hampsey M., Reinberg D. SAP30, a novel protein conserved between human and yeast, is a component of a histone deacetylase complex (англ.) // Mol. Cell (англ.) (рус. : journal. — Vol. 1, no. 7. — P. 1021—1031. — doi:10.1016/s1097-2765(00)80102-1. — PMID 9651585.

[pmid11784859-38] Kuzmichev A., Zhang Y., Erdjument-Bromage H., Tempst P., Reinberg D. Role of the Sin3-histone deacetylase complex in growth regulation by the candidate tumor suppressor p33(ING1) (англ.) // Mol. Cell. Biol. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 22, no. 3. — P. 835—848. — doi:10.1128/mcb.22.3.835-848.2002. — PMID 11784859.

[pmid12724404-39] Fleischer T.C., Yun U.J., Ayer D.E. Identification and characterization of three new components of the mSin3A corepressor complex (англ.) // Mol. Cell. Biol. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 23, no. 10. — P. 3456—3467. — doi:10.1128/mcb.23.10.3456-3467.2003. — PMID 12724404.

[pmid12398767-40] Yang L., Mei Q., Zielinska-Kwiatkowska A., Matsui Y., Blackburn M.L., Benedetti D., Krumm A.A., Taborsky G.J., Chansky H.A. An ERG (ets-related gene)-associated histone methyltransferase interacts with histone deacetylases 1/2 and transcription co-repressors mSin3A/B (англ.) // Biochem. J. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 369, no. Pt 3. — P. 651—657. — doi:10.1042/BJ20020854. — PMID 12398767.

[pmid10644367-41] Zhou S., Fujimuro M., Hsieh J.J., Chen L., Hayward S.D. A role for SKIP in EBNA2 activation of CBF1-repressed promoters (англ.) // J. Virol. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 74, no. 4. — P. 1939—1947. — doi:10.1128/jvi.74.4.1939-1947.2000. — PMID 10644367.

[pmid11788710-42] Vaute O., Nicolas E., Vandel L., Trouche D. Functional and physical interaction between the histone methyl transferase Suv39H1 and histone deacetylases (англ.) // Nucleic Acids Res. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 30, no. 2. — P. 475—481. — doi:10.1093/nar/30.2.475. — PMID 11788710.

[pmid12151407-43] ¹ ² Won J., Yim J., Kim T.K. Sp1 and Sp3 recruit histone deacetylase to repress transcription of human telomerase reverse transcriptase (hTERT) promoter in normal human somatic cells (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 41. — P. 38230—38238. — doi:10.1074/jbc.M206064200. — PMID 12151407.

[pmid12176973-44] ¹ ² Sun J.M., Chen H.Y., Moniwa M., Litchfield D.W., Seto E., Davie J.R. The transcriptional repressor Sp3 is associated with CK2-phosphorylated histone deacetylase 2 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 277, no. 39. — P. 35783—35786. — doi:10.1074/jbc.C200378200. — PMID 12176973.

[pmid11062478-45] Tsai S.C., Valkov N., Yang W.M., Gump J., Sullivan D., Seto E. Histone deacetylase interacts directly with DNA topoisomerase II (англ.) // Nat. Genet. : journal. — Vol. 26, no. 3. — P. 349—353. — doi:10.1038/81671. — PMID 11062478.

[pmid9346952-46] Yang W.M., Yao Y.L., Sun J.M., Davie J.R., Seto E. Isolation and characterization of cDNAs corresponding to an additional member of the human histone deacetylase gene family (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — Vol. 272, no. 44. — P. 28001—28007. — doi:10.1074/jbc.272.44.28001. — PMID 9346952.

[pmid11486036-47] Yao Y.L., Yang W.M., Seto E. Regulation of transcription factor YY1 by acetylation and deacetylation (англ.) // Mol. Cell. Biol. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 21, no. 17. — P. 5979—5991. — doi:10.1128/mcb.21.17.5979-5991.2001. — PMID 11486036.

[pmid9016636-48] Kalenik J.L., Chen D., Bradley M.E., Chen S.J., Lee T.C. Yeast two-hybrid cloning of a novel zinc finger protein that interacts with the multifunctional transcription factor YY1 (англ.) // Nucleic Acids Res. (англ.) (рус. : journal. — Vol. 25, no. 4. — P. 843—849. — doi:10.1093/nar/25.4.843. — PMID 9016636.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]

[22]

[23]

[24]

[25]

[26]

[27]

[28]

[29]

[30]

[31]

[32]

[33]

[34]

[35]

[36]

[37]

[38]

[39]

[40]

[41]

[42]

[43]

[44]

[45]

[46]

[47]

[48]