Цитоглобин

Цитоглобин
Цитоглобин
	PDB прорисовано на основе 1umo.
Доступные структуры
PDB
	Список идентификаторов PDB 1UMO, 1URV, 1URY, 1UT0, 1UX9, 1V5H, 2DC3, 3AG0, 4B3W
Идентификаторы
Символ
Внешние ID
Функция	• peroxidase activity; • oxygen transporter activity; • iron ion binding; • oxygen binding; • heme binding;
Компонент клетки	• cytoplasm; • neuron projection; • neuronal cell body;
Биологический процесс	• response to oxidative stress; • oxygen transport; • oxidation-reduction process;
	Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	Больше информации
Ортологи

Цитоглобин — это продукт гена CYGB, который есть у человека и других млекопитающих^[1].

Цитоглобин — глобиновый белок, экспрессирующийся во всех тканях, и особенно сильно накапливающийся у морских млекопитающих. Полагают, что он защищает их от гипоксии. Одна из вероятных функций цитоглобина — перенос кислорода из артериальной крови к мозгу^[2].

ПрименениеПравить

Экспрессию гена CYGB можно использовать в качестве специфического маркера для отделения звёздчатых клеток печени от портальных миофибробластов повреждённой печени человека^[3].

ПримечанияПравить

↑ Entrez Gene: CYGB cytoglobin (неопр.).
↑ Why Diving Marine Mammals Resist Brain Damage from Low Oxygen (неопр.).
↑ Motoyama H., Komiya T., Thuy le T.T., Tamori A., Enomoto M., Morikawa H., Iwai S., Uchida-Kobayashi S., Fujii H., Hagihara A., Kawamura E., Murakami Y., Yoshizato K., Kawada N. Cytoglobin is expressed in hepatic stellate cells, but not in myofibroblasts, in normal and fibrotic human liver (англ.) // Lab. Invest. (англ.) (рус. : journal. — 2014. — Vol. 94, no. 2. — P. 192—207. — doi:10.1038/labinvest.2013.135. — PMID 24296877.

Дальнейшее чтениеПравить

Kawada N., Kristensen D.B., Asahina K., et al. Characterization of a stellate cell activation-associated protein (STAP) with peroxidase activity found in rat hepatic stellate cells. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2001. — Vol. 276, no. 27. — P. 25318—25323. — doi:10.1074/jbc.M102630200. — PMID 11320098.
Trent J.T., Hargrove M.S. A ubiquitously expressed human hexacoordinate hemoglobin. (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2002. — Vol. 277, no. 22. — P. 19538—19545. — doi:10.1074/jbc.M201934200. — PMID 11893755.
Burmester T., Ebner B., Weich B., Hankeln T. Cytoglobin: a novel globin type ubiquitously expressed in vertebrate tissues. (англ.) // Molecular Biology and Evolution (англ.) (рус. : journal. — Oxford University Press, 2002. — Vol. 19, no. 4. — P. 416—421. — doi:10.1093/oxfordjournals.molbev.a004096. — PMID 11919282.
Asahina K., Kawada N., Kristensen D.B., et al. Characterization of human stellate cell activation-associated protein and its expression in human liver. (англ.) // Biochim. Biophys. Acta (англ.) (рус. : journal. — 2002. — Vol. 1577, no. 3. — P. 471—475. — doi:10.1016/s0167-4781(02)00477-3. — PMID 12359339.
Strausberg R.L., Feingold E.A., Grouse L.H., et al. Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2003. — Vol. 99, no. 26. — P. 16899—16903. — doi:10.1073/pnas.242603899. — PMID 12477932. — PMC 139241.
Sawai H., Kawada N., Yoshizato K., et al. Characterization of the heme environmental structure of cytoglobin, a fourth globin in humans (англ.) // Biochemistry : journal. — 2003. — Vol. 42, no. 17. — P. 5133—5142. — doi:10.1021/bi027067e. — PMID 12718557.
Geuens E., Brouns I., Flamez D., et al. A globin in the nucleus! (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2003. — Vol. 278, no. 33. — P. 30417—30420. — doi:10.1074/jbc.C300203200. — PMID 12796507.
Hamdane D., Kiger L., Dewilde S., et al. The redox state of the cell regulates the ligand binding affinity of human neuroglobin and cytoglobin (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2004. — Vol. 278, no. 51. — P. 51713—51721. — doi:10.1074/jbc.M309396200. — PMID 14530264.
Schmidt M., Gerlach F., Avivi A., et al. Cytoglobin is a respiratory protein in connective tissue and neurons, which is up-regulated by hypoxia (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2004. — Vol. 279, no. 9. — P. 8063—8069. — doi:10.1074/jbc.M310540200. — PMID 14660570.
Ota T., Suzuki Y., Nishikawa T., et al. Complete sequencing and characterization of 21,243 full-length human cDNAs (англ.) // Nat. Genet. : journal. — 2004. — Vol. 36, no. 1. — P. 40—5. — doi:10.1038/ng1285. — PMID 14702039.
Hünermund G., Schirmacher A., Ringelstein B., et al. Genomic organization and mutation analysis of three candidate genes for hereditary neuralgic amyotrophy (англ.) // Muscle Nerve (англ.) (рус. : journal. — 2004. — Vol. 29, no. 4. — P. 601—604. — doi:10.1002/mus.20009. — PMID 15052627.
de Sanctis D., Dewilde S., Pesce A., et al. Crystal structure of cytoglobin: the fourth globin type discovered in man displays heme hexa-coordination (англ.) // J. Mol. Biol. (англ.) (рус. : journal. — 2004. — Vol. 336, no. 4. — P. 917—927. — doi:10.1016/j.jmb.2003.12.063. — PMID 15095869.
Sugimoto H., Makino M., Sawai H., et al. Structural basis of human cytoglobin for ligand binding (англ.) // J. Mol. Biol. (англ.) (рус. : journal. — 2004. — Vol. 339, no. 4. — P. 873—885. — doi:10.1016/j.jmb.2004.04.024. — PMID 15165856.
Fago A., Hundahl C., Dewilde S., et al. Allosteric regulation and temperature dependence of oxygen binding in human neuroglobin and cytoglobin. Molecular mechanisms and physiological significance (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2004. — Vol. 279, no. 43. — P. 44417—44426. — doi:10.1074/jbc.M407126200. — PMID 15299006.
Gerhard D.S., Wagner L., Feingold E.A., et al. The Status, Quality, and Expansion of the NIH Full-Length cDNA Project: The Mammalian Gene Collection (MGC) (англ.) // Genome Res. (англ.) (рус. : journal. — 2004. — Vol. 14, no. 10B. — P. 2121—2127. — doi:10.1101/gr.2596504. — PMID 15489334. — PMC 528928.
Hamdane D., Kiger L., Dewilde S., et al. Hyperthermal stability of neuroglobin and cytoglobin (англ.) // FEBS J. (англ.) (рус. : journal. — 2005. — Vol. 272, no. 8. — P. 2076—2084. — doi:10.1111/j.1742-4658.2005.04635.x. — PMID 15819897.
Sawai H., Makino M., Mizutani Y., et al. Structural characterization of the proximal and distal histidine environment of cytoglobin and neuroglobin (англ.) // Biochemistry : journal. — 2006. — Vol. 44, no. 40. — P. 13257—13265. — doi:10.1021/bi050997o. — PMID 16201751.
Shaw R.J., Liloglou T., Rogers S.N., et al. Promoter methylation of P16, RARβ, E-cadherin, cyclin A1 and cytoglobin in oral cancer: quantitative evaluation using pyrosequencing (англ.) // Br. J. Cancer (англ.) (рус. : journal. — 2006. — Vol. 94, no. 4. — P. 561—568. — doi:10.1038/sj.bjc.6602972. — PMID 16449996. — PMC 2361183.
McRonald F.E., Liloglou T., Xinarianos G., et al. Down-regulation of the cytoglobin gene, located on 17q25, in tylosis with oesophageal cancer (TOC): evidence for trans-allele repression (англ.) // Human Molecular Genetics (англ.) (рус. : journal. — Oxford University Press, 2006. — Vol. 15, no. 8. — P. 1271—1277. — doi:10.1093/hmg/ddl042. — PMID 16510494.
Xinarianos G., McRonald F.E., Risk J.M., et al. Frequent genetic and epigenetic abnormalities contribute to the deregulation of cytoglobin in non-small cell lung cancer (англ.) // Human Molecular Genetics (англ.) (рус. : journal. — Oxford University Press, 2006. — Vol. 15, no. 13. — P. 2038—2044. — doi:10.1093/hmg/ddl128. — PMID 16698880.

Внешние ссылкиПравить

MeSH cytoglobin

[entrez-1] Entrez Gene: CYGB cytoglobin (неопр.).

[sciencedaily-2] Why Diving Marine Mammals Resist Brain Damage from Low Oxygen (неопр.).

[pmid24296877-3] Motoyama H., Komiya T., Thuy le T.T., Tamori A., Enomoto M., Morikawa H., Iwai S., Uchida-Kobayashi S., Fujii H., Hagihara A., Kawamura E., Murakami Y., Yoshizato K., Kawada N. Cytoglobin is expressed in hepatic stellate cells, but not in myofibroblasts, in normal and fibrotic human liver (англ.) // Lab. Invest. (англ.) (рус. : journal. — 2014. — Vol. 94, no. 2. — P. 192—207. — doi:10.1038/labinvest.2013.135. — PMID 24296877.

[1]

[2]

[3]