Фосфофруктокиназа-1

Phosphofructokinase
Phosphofructokinase
	;
Идентификаторы
Символ	PFK
Pfam	PF00365
Pfam clan	CL0240
InterPro	IPR000023
PROSITE	PDOC00336
SCOP	5pfk
SUPERFAMILY	5pfk
Доступные структуры белков
Pfam	структуры
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	3D-модель
	Медиафайлы на Викискладе

6-phosphofructokinase
6-phosphofructokinase
Идентификаторы
Шифр КФ	2.7.1.11
Номер CAS	9001-80-3
Базы ферментов
IntEnz	IntEnz view
BRENDA	BRENDA entry
ExPASy	NiceZyme view
MetaCyc	metabolic pathway
KEGG	KEGG entry
PRIAM	profile
PDB structures	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology	AmiGO • EGO
Поиск
PMC	статьи
PubMed	статьи
NCBI	NCBI proteins
CAS	9001-80-3
	Медиафайлы на Викискладе

Фосфофруктокиназа-1 (англ. Phosphofructokinase 1, PFK1) — фермент-фосфофруктокиназа, один из наиболее важных регуляторных ферментов. Отвечает за важный этап гликолиза, катализируя перенос фосфатной группы от молекулы АТФ к фруктозо-6-фосфату, в результате чего образуется фруктозо-1,6-бисфосфат и АДФ^[2].

β-D-Фруктозо-6-фосфат	Фосфофруктокиназа-1	β-D-Фруктозо-1,6-бисфосфат

АТФ	AДФ

P_i	H₂O

	Фруктозо-1,6-бисфосфатаза

СтруктураПравить

PFK1 у млекопитающих представляет собой тетрамер массой 340 кДа^[3], состоящий из трёх типов субъединиц: PFKM (мышечная ткань), PFKL (печень) и PFKP (тромбоциты). Композиция тетрамера различается в зависимости от ткани, в которой он присутствует. Так, мышцы экспрессируют только M-изофермент, таким образом, мышечная PFK1 состоит из гомотетрамеров M4. Печеночная и почечная ткани экспрессируют в основном L-изоформу. Эритроциты экспрессируют M- и L-субъединицы, которые случайным образом формируют тетрамеры M4, L4 и три гибридные формы: ML3, M2L2, M3L. Как следствие, кинетические и регуляторные свойства изоферментов зависят от состава субъединиц. Тканеспецифичные различия в активности PFK обеспечивают различные скорости гликолиза и глюконеогенеза^[4].

PFK1 — аллостерический фермент, схожий с гемоглобином в том плане, что он также является димером димера^[1]. Одна половина каждого димера имеет участок связывания АТФ, а вторая половина — участок связывания субстрата (фруктозо-6-фосфата) и отдельный аллостерический участок связывания^[5].

Клиническое значениеПравить

Мутация в гене PFKM^[en], кодирующем изоформу фосфофруктокиназы мышечного типа, приводит к болезни Таруи — нарушению хранения гликогена (гликогеноз), при котором снижена способность некоторых типов клеток использовать углеводы в качестве источника энергии^[6].

ПримечанияПравить

↑ ¹ ² PDB 4pfk; Evans P.R., Farrants G.W., Hudson P.J. Phosphofructokinase: structure and control (англ.) // Philosophical Transactions of the Royal Society B : journal. — 1981. — June (vol. 293, no. 1063). — P. 53—62. — doi:10.1098/rstb.1981.0059. — PMID 6115424.
↑ Нельсон, Кокс, 2014, с. 143—146.
↑ Stryer L., Berg J. M., Tymoczko J. L. Biochemistry (неопр.). — Sixth. — San Francisco: W.H. Freeman (англ.) (рус., 2007. — ISBN 0-7167-8724-5.
↑ Dunaway G. A., Kasten T. P., Sebo T., Trapp R. Analysis of the phosphofructokinase subunits and isoenzymes in human tissues. (англ.) // The Biochemical journal. — 1988. — Vol. 251, no. 3. — P. 677—683. — PMID 2970843. [исправить]
↑ Shirakihara Y., Evans P.R. Crystal structure of the complex of phosphofructokinase from Escherichia coli with its reaction products (англ.) // Journal of Molecular Biology (англ.) (рус. : journal. — 1988. — December (vol. 204, no. 4). — P. 973—994. — doi:10.1016/0022-2836(88)90056-3. — PMID 2975709.
↑ Nakajima H., Raben N., Hamaguchi T., Yamasaki T. Phosphofructokinase deficiency; past, present and future. (англ.) // Current molecular medicine. — 2002. — Vol. 2, no. 2. — P. 197—212. — PMID 11949936. [исправить]

ЛитератураПравить

Дэвид Л. Нельсон, Майкл М. Кокс. Основы биохимии Ленинджера. — Бином, 2014. — Т. 2. — 633 с. — ISBN 978-5-94774-366-1.

СсылкиПравить

MeSH Phosphofructokinase-1

[pmid6115424-1] ¹ ² PDB 4pfk; Evans P.R., Farrants G.W., Hudson P.J. Phosphofructokinase: structure and control (англ.) // Philosophical Transactions of the Royal Society B : journal. — 1981. — June (vol. 293, no. 1063). — P. 53—62. — doi:10.1098/rstb.1981.0059. — PMID 6115424.

[_729c9c4bed4a4062-2] Нельсон, Кокс, 2014, с. 143—146.

[Stryer-3] Stryer L., Berg J. M., Tymoczko J. L. Biochemistry (неопр.). — Sixth. — San Francisco: W.H. Freeman (англ.) (рус., 2007. — ISBN 0-7167-8724-5.

[4] Dunaway G. A., Kasten T. P., Sebo T., Trapp R. Analysis of the phosphofructokinase subunits and isoenzymes in human tissues. (англ.) // The Biochemical journal. — 1988. — Vol. 251, no. 3. — P. 677—683. — PMID 2970843. [исправить]

[Shirakihara-5] Shirakihara Y., Evans P.R. Crystal structure of the complex of phosphofructokinase from Escherichia coli with its reaction products (англ.) // Journal of Molecular Biology (англ.) (рус. : journal. — 1988. — December (vol. 204, no. 4). — P. 973—994. — doi:10.1016/0022-2836(88)90056-3. — PMID 2975709.

[Nakajima-6] Nakajima H., Raben N., Hamaguchi T., Yamasaki T. Phosphofructokinase deficiency; past, present and future. (англ.) // Current molecular medicine. — 2002. — Vol. 2, no. 2. — P. 197—212. — PMID 11949936. [исправить]

[2]

[3]

[4]

[1]

[5]

[6]