Фенилметилсульфонил фторид

Фенилметансульфонил флюорид (PMSF)
Фенилметансульфонил флюорид (PMSF)
Общие
Хим. формула	C7H7FO2S
Термические свойства
	Температура
• плавления	93 °C
Классификация
Рег. номер CAS	329-98-6
PubChem	4784
Рег. номер EINECS	206-350-2
SMILES	C1=CC=C(C=C1)CS(=O)(=O)F
InChI	InChI=1S/C7H7FO2S/c8-11(9,10)6-7-4-2-1-3-5-7/h1-5H,6H2 YBYRMVIVWMBXKQ-UHFFFAOYSA-N
RTECS	XT8040000
ChEBI	8102
ChemSpider	4620
	Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
	Медиафайлы на Викискладе

В биохимии фенилметан сульфонил фторид или фенилметилсульфонил фторид (англ. PMSF, сокращение от англ. phenylmethane sulfonyl fluoride или phenylmethylsulfonyl fluoride) — ингибитор сериновых протеаз, широко используемый при выделении белковых экстрактов из различных клеток. PMSF не ингибирует всех сериновых протеаз^{[источник?]}. Он быстро разрушается в воде, поэтому в исходных ("стоковых") растворах в качестве растворителя, как правило, используется безводный этанол, изопропанол, кукурузное масло или ДМСО. Ингибирование протеолитических ферментов происходит при концентрации PMSF в диапазоне от 0,1 до 1 миллимоль. Период полужизни в водных растворах (при 25 °С) составляет 110 минут при pH 7, 55 минут при рН 7,5 и 35 минут при рН 8.^[2]

PMSF специфично связывается сериновыми остатками актиного центра в сериновых протеазах, однако, не связывает каких-либо других остатков серина в ферменте. Это является следствием гиперактивности этого серинового остатка, вызванного специфическими условиями окружающей среды в активном центре фермента. Поскольку PMSF, ковалентно связывается с ферментом, комплекс может быть визуализирован с помощью рентгеновской кристаллографии; следовательно, PMSF может использоваться в качестве химической метки для идентификации серина в активном центре в фермента.

Фермент_(активный)-Ser-O-H + F-SO₂СН₂С₆H₅ → Фермент-Ser-O-SO₂СН₂С₆H₅ + HF

Сериновая протеаза + PMSF → необратимый комплекс Фермента-PMS + HF

ЛД₅₀ составляет менее 500 мг/кг^[3]. PMSF является цитотоксическим химикатом, работа с которым должна проводиться только в вытяжном шкафу.

ПримечанияПравить

↑ Bradley J., Williams A., Andrew S.I.D. Lang Jean-Claude Bradley Open Melting Point Dataset // Figshare — 2014. — doi:10.6084/M9.FIGSHARE.1031637.V2
↑ GT James. Inactivation of the protease inhibitor phenylmethylsulfonyl fluoride in buffers (англ.) // Analytical Biochemistry (англ.) (рус. : journal. — 1978. — Vol. 86, no. 2. — P. 574—579. — doi:10.1016/0003-2697(78)90784-4. — PMID 26289.
↑ Roche Applied Science. The Complete Guide for Protease Inhibition. https://iti.stanford.edu/content/dam/sm/iti/documents/himc/immunoassays/ProteaseInhibitionGuide.pdf Архивная копия от 17 мая 2017 на Wayback Machine

См. такжеПравить

Серпины — группа белков-ингибиторов сериновых протеаз.

Внешние ссылкиПравить

База данных MEORPS для пептидаз и их ингибиторов: PMSF

[_d096fc48d6d2d24a-1] Bradley J., Williams A., Andrew S.I.D. Lang Jean-Claude Bradley Open Melting Point Dataset // Figshare — 2014. — doi:10.6084/M9.FIGSHARE.1031637.V2

[2] GT James. Inactivation of the protease inhibitor phenylmethylsulfonyl fluoride in buffers (англ.) // Analytical Biochemistry (англ.) (рус. : journal. — 1978. — Vol. 86, no. 2. — P. 574—579. — doi:10.1016/0003-2697(78)90784-4. — PMID 26289.

[3] Roche Applied Science. The Complete Guide for Protease Inhibition. https://iti.stanford.edu/content/dam/sm/iti/documents/himc/immunoassays/ProteaseInhibitionGuide.pdf Архивная копия от 17 мая 2017 на Wayback Machine

[2]

[1]

[3]