Это не официальный сайт wikipedia.org 01.01.2023

Факторы элонгации трансляции — Википедия
Википедия

Факторы элонгации трансляции

(перенаправлено с «Фактор элонгации»)

Факторы элонгации трансляции (EF, elongation factor) — белки, содействующие пептидному синтезу в рибосоме на этапе элонгации трансляции. Факторы элонгации обеспечивают непрерывную полимеризацию белка, начиная с того момента, когда инициаторная тРНК попадает в Р-сайт рибосомы. Факторы элонгации эукариот, эубактерий и архей обладают самой высокой степенью сходства по сравнению с факторами инициации трансляции и факторами терминации трансляции[1][2]. Факторы элонгации у прокариот включают EF-Tu, EF-Ts, EF-G, EF-P[3]. Митохондрии и пластиды эукариот имеют собственный набор факторов элонгации, сходный с бактериальным[4][5].

Тройственный комплекс из белка EF-Tu (обозначен синим цветом), заряженной аминоацил-тРНК (красный цвет) и ГТФ (желтый цвет)

Номенклатура гомологичных факторов элонгацииПравить

Архейные Бактериальные Эукариотические Функции
Цитоплазматические Митохондриальные
aEF1A EF-Tu eEF1A mtEFTu Опосредует поступление заряженной аминоацил-тРНК на свободный A-сайт рибосомы[6]
aEF1B EF-Ts eEF1B mtEFTs Служит фактором обмена гуаниловых нуклеотидов для EF-Tu, катализируя высвобождение ГДФ от EF-Tu[2]
aEF2 EF-G eEF2 mtEFG1 Катализирует транслокацию пептидил-тРНК и мРНК в конце каждого цикла элонгации пептида, при этом происходят значительные конформационные изменения рибосомы[7]
aIF5A* EF-P eIF5A* - Стимулирует формирование пептидной связи и возобновляет трансляцию после вынужденной остановки рибосомы на участках мРНК, кодирующих последовательно два и более пролинов[8][9].
* — Следует отметить, что эукариотическому фактору eIF5A и архейному фактору aIF5A, являющимися гомологами бактериального фактора EF-P, были даны имена как факторам инициации, однако в настоящее время эти белки признаны факторами элонгации[8]

ПримечанияПравить

  1. ↑ Нуклеиновые кислоты: от А до Я / Б. Аппель [и др.]. — М.: Бином: Лаборатория знаний, 2013. — 413 с. — 700 экз. — ISBN 978-5-9963-0376-2.
  2. ↑ 1 2 Sasikumar, Arjun N.; Perez, Winder B.; Kinzy, Terri Goss (July 2012). “The Many Roles of the Eukaryotic Elongation Factor 1 Complex”. Wiley Interdisciplinary Reviews. RNA. 3 (4): 543—555. DOI:10.1002/wrna.1118. ISSN 1757-7004. PMC 3374885. PMID 22555874.
  3. ↑ Parker, J. (2001), Elongation Factors; Translation, Encyclopedia of Genetics, pp. 610–611, ISBN 9780122270802, DOI 10.1006/rwgn.2001.0402. 
  4. ↑ Manuell, Andrea L; Quispe, Joel; Mayfield, Stephen P; Petsko, Gregory A (7 August 2007). “Structure of the Chloroplast Ribosome: Novel Domains for Translation Regulation”. PLoS Biology. 5 (8): e209. DOI:10.1371/journal.pbio.0050209. PMC 1939882. PMID 17683199.
  5. ↑ G C Atkinson; S L Baldauf (2011). “Evolution of elongation factor G and the origins of mitochondrial and chloroplast forms”. Molecular Biology and Evolution. 28 (3): 1281—92. DOI:10.1093/molbev/msq316. PMID 21097998.
  6. ↑ Weijland A, Harmark K, Cool RH, Anborgh PH, Parmeggiani A (March 1992). “Elongation factor Tu: a molecular switch in protein biosynthesis”. Molecular Microbiology. 6 (6): 683—8. DOI:10.1111/j.1365-2958.1992.tb01516.x. PMID 1573997.
  7. ↑ Jørgensen, R; Ortiz, PA; Carr-Schmid, A; Nissen, P; Kinzy, TG; Andersen, GR (May 2003). “Two crystal structures demonstrate large conformational changes in the eukaryotic ribosomal translocase”. Nature Structural Biology. 10 (5): 379—85. DOI:10.1038/nsb923. PMID 12692531.
  8. ↑ 1 2 Rossi, D; Kuroshu, R; Zanelli, CF; Valentini, SR (2013). “eIF5A and EF-P: two unique translation factors are now traveling the same road”. Wiley Interdisciplinary Reviews. RNA. 5 (2): 209—22. DOI:10.1002/wrna.1211. PMID 24402910.
  9. ↑ Doerfel L. K. et al. EF-P Is Essential for Rapid Synthesis of Proteins Containing Consecutive Proline Residues (англ.) // Science. — 2013. — Vol. 339, no. 6115. — P. 85—88. — doi:10.1126/science.1229017.
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Факторы_элонгации_трансляции&oldid=118521921