Это не официальный сайт wikipedia.org 01.01.2023

Триптаза — Википедия
Википедия

Триптаза

Триптаза (Шифр КФ 3.4.21.59) — фермент, сериновая протеаза, локализующаяся в тучных клетках, маркёр активации тучных клеток[1][2][3][4][5].

Триптаза
Тетрамер альфа-1-триптазы человека
Тетрамер альфа-1-триптазы человека
Идентификаторы
Шифр КФ 3.4.21.59
Номер CAS 97501-93-4
Базы ферментов
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
MetaCyc metabolic pathway
KEGG KEGG entry
PRIAM profile
PDB structures RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology AmiGO • EGO
Поиск
PMC статьи
PubMed статьи
NCBI NCBI proteins
CAS 97501-93-4
Логотип Викисклада Медиафайлы на Викискладе

В клиникеПравить

Нормальный уровень триптазы в сыворотке крови менее 11,5 нг/мл[6]. Повышенная концентрация сывороточной триптазы может наблюдаться при анафилактической или похожих реакциях. Триптаза, как правило, с меньшей вероятностью повышается в случае аллергических реакций на продукты, в отличие от других типов аллергии. Повышенная сывороточная триптаза также может предполагать эозинофильный лейкоз, вызванный мутациями с образованием синтетического гена FIP1L1-PDGFRA, либо системный мастоцитоз[7][8].

ФизиологияПравить

Триптаза играет роль в аллергической реакции и, возможно, является митогеном для линий фибробластов. Это фермент с аллостерической регуляцией активности[9].

В патологииПравить

Клетки Клара также содержат триптазу, которая, как считается, отвечает за расщепление гемагглютинина вируса гриппа типа А, который в результате активируется и приводит к симптомам гриппа[10]. Триптаза мыши MCP6 играет роль в хронической инфекции паразитарным Trichinella spiralis[11].

Гены триптазПравить

У человека продукты следующих генов обладают триптазной активностью:

Ген человека Фермент
TPSAB1 Триптаза альфа-1
TPSAB1 Триптаза бета-1
TPSB2 Триптаза бета-2
TPSD1 Триптаза дельта
TPSG1 Триптаза гамма
PRSS22 Триптаза эпсилон

У мыши продукты следующих генов обладают триптазной активностью:

Ген мыши Фермент
MCP-6 Триптаза MCP-6
MCP-7 Триптаза MCP-7

ПримечанияПравить

  1. ↑ Tanaka T., McRae B. J., Cho K., Cook R., Fraki J. E., Johnson D. A., Powers J. C. Mammalian tissue trypsin-like enzymes. Comparative reactivities of human skin tryptase, human lung tryptase, and bovine trypsin with peptide 4-nitroanilide and thioester substrates (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 1983. — November (vol. 258, no. 22). — P. 13552—13557. — PMID 6358206. 
  2. ↑ Vanderslice P., Ballinger S. M., Tam E. K., Goldstein S. M., Craik C. S., Caughey G. H. Human mast cell tryptase: multiple cDNAs and genes reveal a multigene serine protease family (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1990. — May (vol. 87, no. 10). — P. 3811—3815. — doi:10.1073/pnas.87.10.3811. — PMID 2187193. 
  3. ↑ Kido H., Fukusen N., Katunuma N. Chymotrypsin- and trypsin-type serine proteases in rat mast cells: properties and functions (англ.) // Archives of Biochemistry and Biophysics  (англ.) (рус. : journal. — Elsevier, 1985. — June (vol. 239, no. 2). — P. 436—443. — doi:10.1016/0003-9861(85)90709-X. — PMID 3890754.Шаблон:Closed access
  4. ↑ Cromlish J. A., Seidah N. G., Marcinkiewicz M., Hamelin J., Johnson D. A., Chrétien M. Human pituitary tryptase: molecular forms, NH2-terminal sequence, immunocytochemical localization, and specificity with prohormone and fluorogenic substrates (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 1987. — January (vol. 262, no. 3). — P. 1363—1373. — PMID 3543004. 
  5. ↑ Harvima I. T., Schechter N. M., Harvima R. J., Fräki J. E. Human skin tryptase: purification, partial characterization and comparison with human lung tryptase (англ.) // Biochimica et Biophysica Acta  (англ.) (рус. : journal. — 1988. — November (vol. 957, no. 1). — P. 71—80. — doi:10.1016/0167-4838(88)90158-6. — PMID 3140898.Шаблон:Closed access
  6. ↑ Mayo Clinic > Test ID: FFTRS91815, Tryptase (недоступная ссылка)
  7. ↑ Vega F., Medeiros L. J., Bueso-Ramos C. E., Arboleda P., Miranda R. N. Hematolymphoid neoplasms associated with rearrangements of PDGFRA, PDGFRB, and FGFR1 (англ.) // American Journal of Clinical Pathology  (англ.) (рус. : journal. — 2015. — September (vol. 144, no. 3). — P. 377—392. — doi:10.1309/AJCPMORR5Z2IKCEM. — PMID 26276769.
  8. ↑ Valent P., Akin C., Hartmann K., Nilsson G., Reiter A., Hermine O., Sotlar K., Sperr W. R., Escribano L., George T. I., Kluin-Nelemans H. C., Ustun C., Triggiani M., Brockow K., Gotlib J., Orfao A., Schwartz L. B., Broesby-Olsen S., Bindslev-Jensen C., Kovanen P. T., Galli S. J., Austen K. F., Arber D. A., Horny H. P., Arock M., Metcalfe D. D. Advances in the Classification and Treatment of Mastocytosis: Current Status and Outlook toward the Future (англ.) // Cancer Research  (англ.) (рус. : journal. — American Association for Cancer Research  (англ.) (рус., 2017. — March (vol. 77, no. 6). — P. 1261—1270. — doi:10.1158/0008-5472.CAN-16-2234. — PMID 28254862.
  9. ↑ Selwood T., Jaffe E. K. Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function (англ.) // Archives of Biochemistry and Biophysics  (англ.) (рус. : journal. — Elsevier, 2012. — March (vol. 519, no. 2). — P. 131—143. — doi:10.1016/j.abb.2011.11.020. — PMID 22182754. 
  10. ↑ Taubenberger J. K. Influenza virus hemagglutinin cleavage into HA1, HA2: no laughing matter (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1998. — August (vol. 95, no. 17). — P. 9713—9715. — doi:10.1073/pnas.95.17.9713. — PMID 9707539.
  11. ↑ Shin K., Watts G. F., Oettgen H. C., Friend D. S., Pemberton A. D., Gurish M. F., Lee D. M. Mouse mast cell tryptase mMCP-6 is a critical link between adaptive and innate immunity in the chronic phase of Trichinella spiralis infection (англ.) // Journal of Immunology  (англ.) (рус. : journal. — 2008. — April (vol. 180, no. 7). — P. 4885—4891. — doi:10.4049/jimmunol.180.7.4885. — PMID 18354212.
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Триптаза&oldid=115064094