Треониндезаминаза

Треониндезаминаза, или треониндегидратаза, — фермент, катализирующий реакцию дезаминирования L-формы треонина (с образованием α-кетобутирата и аммиака). α-Кетобутират затем может быть трансформирован в L-изолейцин. Для работы треониндезаминазы необходим витамин В₆ (пиридоксальфосфат). Регулируется аллостерически. Треониндезаминаза обнаружена у бактерий, дрожжей и растений, но отсутствует у животных. Именно из-за отсутствия треониндезаминазы изолейцин является незаменимой аминокислотой для человека и других животных.

Треониндезаминаза
Трёхмерная схема тетрамера треониндезаминазы
Идентификаторы
Шифр КФ	4.3.1.19
Базы ферментов
IntEnz	IntEnz view
BRENDA	BRENDA entry
ExPASy	NiceZyme view
MetaCyc	metabolic pathway
KEGG	KEGG entry
PRIAM	profile
PDB structures	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology	AmiGO • EGO
Поиск
PMC	статьи
PubMed	статьи
NCBI	NCBI proteins

СтруктураПравить

Треониндезаминаза представляет собой гомотетрамер (состоит из 4 идентичных субъединиц). Каждая субъединица имеет 2 домена: один домен содержит активный каталитический центр, второй домен содержит аллостерический регуляторный центр, обратимо связывающий эффекторы (изолейцин и валин). Регуляторный центр на одной субъединице тетрамера может воздействовать на каталитический центр, расположенный на другой субъединице.

РегуляцияПравить

Треониндезаминаза ингибируется своим конечным продуктом — изолейцином. Избыток этой аминокислоты (например, поступившей в клетку извне) подавляет синтез треониндезаминазы. У фермента есть два центра связывания изолейцина: один с высокой специфичностью и другой с низкой. Связывание изолейцина с высокоспецифичным сайтом повышает способность последующего связывания изолейцина вторым низкоспецифичным сайтом. Валин, имеющий сходное с изолейцином строение, наоборот, повышает активность треониндезаминазы, конкурентно связываясь с высокоспецифичным сайтом фермента и, таким образом, препятствуя связыванию изолейцина. Было показано, что только небольшие концентрации валина могут повышать активность треониндезаминазы, тогда как валин в очень высокой концентрации (маловероятной in vivo) может конкурентно связывать активные сайты фермента, нарушая его работу.

ИсточникПравить

• Shulman A., Zalyapin E., Vyazmensky M., Yifrach O., Barak Z., Chipman D. M. Allosteric regulation of Bacillus subtilis' threonine deaminase, a biosynthetic threonine deaminase with a single regulatory domain // Biochemistry. — 2008. — Vol. 47(45). — P. 11783–117892. — doi:10.1021/bi800901n.