Мультибелковый комплекс

Мультибелковый комплекс (или просто белковый комплекс) представляет собой группу, состоящую из двух или более связанных полипептидных цепей. Различные полипептидные цепи могут иметь разнообразные функции. Мультибелковый комплекс отличается от мультиферментного полипептида, тем, что в последнем многочисленные каталитические домены находятся в одной полипептидной цепи^[1].

Комплекс рибонуклеазы Bacillus amyloliquefaciens , состоящий из барназы (слева) и её ингибитора барстара (справа). Барназа раскрашена в соответствии со своей вторичной структурой.

Белковые комплексы являются формой четвертичной структуры. Белки, входящие в состав белковых комплексов, связаны нековалентными белок-белковыми взаимодействиями, а также различные белковые комплексы имеют различную степень устойчивости в течение времени. Эти комплексы являются краеугольным камнем многих (если не большинства) биологических процессов и вместе они образуют различные типы молекулярных машин, которые выполняют широкий спектр биологических функций. Всё чаще учёные рассматривают клетку в качестве компонента, состоящего из модульных надмолекулярных комплексов, каждый из которых выполняет независимую, дискретную биологическую функцию^[2].

Благодаря близости, скорость взаимодействий и селективность связывания между ферментативным комплексом и субстратами могут быть значительно лучше, что приводит к более высокой клеточной эффективности. Многие из методов, используемых для вскрытия клеток и изолирования белков, по своей природе являются деструктивными для таких крупных комплексов и поэтому часто бывает трудно определить компоненты, входящих в белковый комплекс. Примером белковых комплексов являются протеасомы молекулярной деградации и большинство РНК-полимераз. В стабильных комплексах, крупные гидрофобные взаимодействия между белками обычно скрываются на площади поверхности более, чем 2500 квадратных ангстрем^[3].

Определение структурыПравить

Молекулярная структура белковых комплексов может быть определена с помощью экспериментальных методов, таких как рентгеновская кристаллография, анализа отдельных частиц или ядерного магнитного резонанса (ЯМР).

ПримечанияПравить

↑ Price N. C., Stevens L. Fundamentals of enzymology: The cell and molecular biology of catalytic protein (англ.). — Oxford ; New York: Oxford University Press, 1999. — ISBN 0-19-850229-X.
↑ Hartwell L. H., Hopfield J. J., Leibler S., Murray A. W. From molecular to modular cell biology (англ.) // Nature. — 1999. — December (vol. 402, no. 6761 Suppl). — P. C47—52. — doi:10.1038/35011540. — PMID 10591225.
↑ Pereira-Leal J. B., Levy E. D., Teichmann S. A. The origins and evolution of functional modules: lessons from protein complexes (англ.) // Philos. Trans. R. Soc. Lond., B, Biol. Sci. : journal. — 2006. — March (vol. 361, no. 1467). — P. 507—517. — doi:10.1098/rstb.2005.1807. — PMID 16524839. — PMC 1609335.

СсылкиПравить

MeSH Multiprotein+Complexes

[1] Price N. C., Stevens L. Fundamentals of enzymology: The cell and molecular biology of catalytic protein (англ.). — Oxford ; New York: Oxford University Press, 1999. — ISBN 0-19-850229-X.

[pmid10591225-2] Hartwell L. H., Hopfield J. J., Leibler S., Murray A. W. From molecular to modular cell biology (англ.) // Nature. — 1999. — December (vol. 402, no. 6761 Suppl). — P. C47—52. — doi:10.1038/35011540. — PMID 10591225.

[pmid16524839-3] Pereira-Leal J. B., Levy E. D., Teichmann S. A. The origins and evolution of functional modules: lessons from protein complexes (англ.) // Philos. Trans. R. Soc. Lond., B, Biol. Sci. : journal. — 2006. — March (vol. 361, no. 1467). — P. 507—517. — doi:10.1098/rstb.2005.1807. — PMID 16524839. — PMC 1609335.

[1]

[2]

[3]