Холофермент ДНК-полимеразы III — главный ферментативный комплекс, задействованный в репликации ДНК у прокариот. Он был открыт Томасом Корнбергом[en] (англ.Thomas B. Kornberg, сын Артура Корнберга) и Малькольмом Гефтером (англ.Malcolm Gefter) в 1970 году. Комплекс обладает высокой процессивностью (т. е. он присоединяет большое число нуклеотидов к растущей цепи за один акт связывания, не диссоциируя от ДНК-матрицы). У кишечной палочки E. coli он функционирует вместе с четырьмя другими ДНК-полимеразами (I[en], II[en]), IV[en], V[en]). Кроме полимеразной, холофермент может также корректировать возникающие при репликации ДНК ошибки за счёт 3'→5'-экзонуклеазной активности. Он входит в состав крупного ферментативного комплекса, осуществляющего репликацию ДНК — реплисомы.
Схематическое изображение холофермента ДНК-полимеразы III с указанием субъединиц
В составе полного холофермента ДНК-полимеразы III насчитывают 10 типов субъединиц: α, β, γ, δ, δ', ε, θ, τ, χ, ψ[1]. Их функции таковы (в скобках указан ген, кодирующий данный белок):
Ферменты (каждого по 2 субъединицы), составляют кор — каталитическое ядро комплекса:
τ (dnaX[en]) — 2 субъединицы; вызывают димеризацию двух из коровых ферментов (α, ε, и θ);
γ-комплекс (также dnaX[en]) — 1 комплекс. Выступает в роли погрузчика белков скользящей застёжки на отстающей цепи, способствуя связыванию двух β-субъединиц с образованием замкнутого комплекса вокруг ДНК. γ-комплекс состоит из 5 субъединиц, среди которых: 3 γ-субъединицы, одна δ-субъединица (holA[en]), а также одна δ'-субъединица (holB[en]). δ-субъединица вовлечена в копирование отстающей цепи.
χ (holC[en]) и ψ (holD[en]) имеются в количестве 1 субъединицы и вместе присоединяются либо к γ-, либо к τ-субъединице[2].
Отличительной чертой холофермента ДНК-полимеразы III является её исключительно высокая процессивность. Известно, что он синтезирует лидирующую цепь ДНК со скоростью около 1000 нуклеотидов за секунду в одном цикле, при этом ни разу не диссоциировав от матрицы[1][3]. Высокая процессивность обусловлена наличием белков скользящей застёжки, препятствующих диссоциации холофермента от ДНК-матрицы.
↑Olson M. W., Dallmann H. G., McHenry C. S. DnaX complex of Escherichia coli DNA polymerase III holoenzyme. The chi psi complex functions by increasing the affinity of tau and gamma for delta.delta' to a physiologically relevant range (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1995. — December (vol. 270, no. 49). — P. 29570—29577. — PMID 7494000.
.jpg)