Гем а

гем а
гем а
	;
Общие
Традиционные названия	Железо-цитопорфирин IX, формилпорфирин
Хим. формула	C49H56O6N4Fe
Рац. формула	C49H56O6N4Fe
Физические свойства
Молярная масса	852.837 г/моль
Классификация
Рег. номер CAS	18535-39-2
PubChem	5288529
SMILES	C/C(C)=C\CCC(\C)=C\CCC(\C)=C\CCC(O)c1c2/C=C\3C (\C)=C(\C=C)/C=4/C=C8/C(/C)=C(/CCC(O)=O)\C7=C\C5C (\CCC(O)=O)=C(\C=O)/C6=C/c(c1C)n2[Fe-2]([N+]/3=4)(N56)N78
InChI	InChI=1S/C49H58N4O6.Fe/c1-9-34-31(6)39-25-45-49(46(55)18-12-17-30(5)16-11-15-29(4)14-10-13-28(2)3)33(8)40(52-45)24-44-37(27-54)36(20-22-48(58)59)43(53-44)26-42-35(19-21-47(56)57)32(7)38(51-42)23-41(34)50-39;/h9,13,15,17,23-27,46,55H,1,10-12,14,16,18-22H2,2-8H3,(H4,50,51,52,53,54,56,57,58,59);/q;+2/p-2/b29-15+,30-17+,38-23?,39-25?,40-24?,41-23?,42-26?,43-26?,44-24?,45-25?;/t46-;/m0./s1 ZGGYGTCPXNDTRV-YRJWGCQVSA-L
ChEBI	24479
ChemSpider	21106444
Безопасность
NFPA 704	0 0 0
	Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
	Медиафайлы на Викискладе

Гем а — вид гема, координационный комплекс макроциклического лиганда порфирина и атома железа.

Связь с другими гемамиПравить

Гем а отличается от гема В тем, что его боковая метильная цепь в восьмой позиции окислена до альдегидной группы, а гидроксиметилфарнезильная группа присоединена к боковой винильной цепи в позиции три. Гем а похож по строению на гем О: оба содержат фарнезеновый радикал в позиции три, но у гем а О нет альдегидной группы, вместо неё он сохраняет метильную. Точная структура гема а, основанная на исследовании восстановленного гема с Fe(II) методом ядерного магнитного резонанса и инфракрасной спектроскопии, была опубликована в 1975 году^[1].

ИсторияПравить

Гем а был впервые изолирован немецким биохимиком Отто Варбургом в 1951 году. Им же было доказано, что он является активным компонентом встроенного в мембрану металлопротеина цитохром c-оксидазы^[2].

СтереохимияПравить

До последнего времени вопрос о полной химической структуре гема а был не разрешён, до конца оставалось неясным геометрическое положения атома углерода в 3-й позиции кольца I. Недавно было опубликовано исследование, установившее его принадлежность к хиральной S-конфигурации^[3].

Как и гем b, гем а обычно связан с аппопротеином через координационные связи между гемом железа и боковыми цепочками аминокислот. Он содержится в гемоглобине, миоглобине, а также в важном ферменте дыхательной цепи — цитохром с-оксидазе^[4].

Гем а в цитохром-оксидазе с(ЦСО) крепится двумя боковыми гистидиновыми цепочками (показаны розовым)^[5]

Примером металлопротеина, содержащего гем а, является цитохром с-оксидаза. Этот очень сложный белок содержит гем а на двух сайтах, выполняющих различные функции. Железо гема а в цитохроме а шестикоординированно, поскольку связано с шестью другими атомами, а в цитохроме а3 оно соединено только с пятью атомами, что делает шестую связь доступной для связывания с молекулярным кислородом^[5]. Кроме того, фермент несёт на себе три иона меди и несколько ионов калия и натрия. Полагают, что оба гема А в ЦСО с лёгкостью обмениваются электронами между собой, а также с ионами меди и близко расположенным цитохромом с.

Согласно современным представлением две формильные группы и изопреноидная боковая цепь играют важную роль в сохранении энергии восстановления кислорода цитохром с-оксидазой. ЦСО, по-видимому, ответственна за сохранение этой энергии и перекачку протонов во внутримитохондриальное пространство^[6].

См. такжеПравить

Гемопротеин
Цитохром с-оксидаза (IV комплекс цепи клеточного дыхания)

ИсточникиПравить

↑ Caughey, W.S. et al. Heme A of Cytochrome c Oxidase (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1975. — Vol. 250. — P. 7602—7622. Архивировано 29 марта 2017 года.
↑ Warburg, O and Gewitz H S. Cytohämin aus Herzmuskel (неопр.) // Zeitschrift für Physiologische Chemie (англ.) (рус.. — 1951. — Т. 288. — С. 1—4. — doi:10.1515/bchm2.1951.288.1.1.
↑ Yamashita E., Aoyama H., Yao M., Muramoto K., Shinzawa-Itoh K., Yoshikawa S., Tsukihara T. Absolute configuration of the hydroxyfarnesylethyl group of heme A, determined by X-ray structural analysis of bovine heart cytochrome c oxidase using methods applicable at 2.8 Angstrom resolution (англ.) // Acta Crystallographica D (англ.) (рус. : journal. — International Union of Crystallography, 2005. — Vol. 61, no. 10. — P. 1373—1377. — doi:10.1107/S0907444905023358.
↑ Tsukihara T., Shimokata K., Katayama Y., Shimada H., Muramoto K., Aoyama H., Mochizuki M., Shinzawa-Itoh K., Yamashita E., Yao M., Ishimura Y., Yoshikawa S. The low-spin heme of cytochrome c oxidase as the driving element of the proton-pumping process (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2003. — Vol. 100, no. 26. — P. 15304—15309. — doi:10.1073/pnas.2635097100. — PMID 14673090.
↑ ¹ ² Yoshikawa, S.; Shinzawa-Itoh, K.; Nakashima, R.; Yaono, R.; Yamashita, E.; Inoue, N.; Yao, M.; Fei, M. J.; Peters Libeu, C. Redox-Coupled Crystal Structural Changes in Bovine Heart Cytochrome c Oxidase (англ.) // Science : journal. — 1998. — Vol. 280, no. 5370. — P. 1723—1729. — doi:10.1126/science.280.5370.1723. — PMID 9624044.
↑ Shimokata K., Katayama Y., Murayama H., Suematsu M., Tsukihara T., Muramoto K., Aoyama H., Yoshikawa S., Shimada H. The proton pumping pathway of bovine heart cytochrome c oxidase (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2007. — Vol. 104, no. 10. — P. 4200—4205. — doi:10.1073/pnas.0611627104. — PMID 17360500.

[1] Caughey, W.S. et al. Heme A of Cytochrome c Oxidase (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — 1975. — Vol. 250. — P. 7602—7622. Архивировано 29 марта 2017 года.

[2] Warburg, O and Gewitz H S. Cytohämin aus Herzmuskel (неопр.) // Zeitschrift für Physiologische Chemie (англ.) (рус.. — 1951. — Т. 288. — С. 1—4. — doi:10.1515/bchm2.1951.288.1.1.

[3] Yamashita E., Aoyama H., Yao M., Muramoto K., Shinzawa-Itoh K., Yoshikawa S., Tsukihara T. Absolute configuration of the hydroxyfarnesylethyl group of heme A, determined by X-ray structural analysis of bovine heart cytochrome c oxidase using methods applicable at 2.8 Angstrom resolution (англ.) // Acta Crystallographica D (англ.) (рус. : journal. — International Union of Crystallography, 2005. — Vol. 61, no. 10. — P. 1373—1377. — doi:10.1107/S0907444905023358.

[4] Tsukihara T., Shimokata K., Katayama Y., Shimada H., Muramoto K., Aoyama H., Mochizuki M., Shinzawa-Itoh K., Yamashita E., Yao M., Ishimura Y., Yoshikawa S. The low-spin heme of cytochrome c oxidase as the driving element of the proton-pumping process (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2003. — Vol. 100, no. 26. — P. 15304—15309. — doi:10.1073/pnas.2635097100. — PMID 14673090.

[Yoshikawa-1998-5] ¹ ² Yoshikawa, S.; Shinzawa-Itoh, K.; Nakashima, R.; Yaono, R.; Yamashita, E.; Inoue, N.; Yao, M.; Fei, M. J.; Peters Libeu, C. Redox-Coupled Crystal Structural Changes in Bovine Heart Cytochrome c Oxidase (англ.) // Science : journal. — 1998. — Vol. 280, no. 5370. — P. 1723—1729. — doi:10.1126/science.280.5370.1723. — PMID 9624044.

[6] Shimokata K., Katayama Y., Murayama H., Suematsu M., Tsukihara T., Muramoto K., Aoyama H., Yoshikawa S., Shimada H. The proton pumping pathway of bovine heart cytochrome c oxidase (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2007. — Vol. 104, no. 10. — P. 4200—4205. — doi:10.1073/pnas.0611627104. — PMID 17360500.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]