Это не официальный сайт wikipedia.org 01.01.2023

Амфифизин — Википедия
Википедия

Амфифизин

Амфифизин — белок синаптических пузырьков, относится к паранеопластическим антигенам.[5]

AMPH
PDB 1ky7 EBI.jpg
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
СимволыAMPH, AMPH1, amphiphysin
Внешние IDsOMIM: 600418 MGI: 103574 HomoloGene: 121585 GeneCards: AMPH
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez

273

218038

Ensembl

ENSG00000078053

ENSMUSG00000021314

UniProt

P49418

Q7TQF7

RefSeq (мРНК)

NM_001635
NM_139316

NM_175007
NM_001289546

RefSeq (белок)

NP_001626
NP_647477

NP_001276475
NP_778172

Локус (UCSC)Chr 7: 38.38 – 38.63 MbChr 13: 19.13 – 19.34 Mb
Поиск PubMed[3][4]
Викиданные
Править (человек)Править (мышь)

Область использованияПравить

  1. Антитела к транспортным белкам
  2. Антитела к транспортным белкам для вестерн-блоттинга
  3. Антитела к транспортным белкам для иммуногистохимии
  4. Антитела к транспортным белкам для иммунопреципитации
  5. Антитела к транспортным белкам для иммунофлуоресценции

ОписаниеПравить

Мышиный моноклональный IgG2b. Амфифизин является мозговым обогащенным белком, который проявляет N-концевое взаимодействие и функции липидов в виде димера. Амфифизин содержит мембрану изгиба домен BAR, средний клатрин и адаптера связывающий домен и С-концевой домен SH3. В мозге, Амфифизин I и II формы являются гетеродимерами, которые связываются с клатрином связанные GTPase Dynamin через их SH3 домены.

Амфифизин является одним из основных внутриклеточных антигенов, связанных с лимбическим энцефалитом, наряду с Nu, Ma2 и реже CRMP5.[6]

У млекопитающих Amphiphysins, Амфифизин я и Амфифизин II, имеют сходную общую структуру.

ВидоспецифичностьПравить

Мышь, крыса, человек, птица.

В омоложенииПравить

Группа исследователей Сеульского национального университета объявила, что ей удалось найти биологический ключ к разгадке проблемы старения. Например, они узнали, как можно «отремонтировать» клетки, чтобы предотвращать их старение. Результат своей работы они опубликовали в «Журнале федерации американских обществ экспериментальной биологии».[7]

Как утверждает руководитель научной группы профессор Пак Сан Чхоль, они обнаружили, что в стареющих клетках содержится значительно меньше определенного типа протеина, именуемого «амфифизин». Этот протеин стимулирует внутриклеточное питание. Вводя амфифизин в «старые» клетки, исследователи добились активизации процесса их питания. Они считают, что таким способом подняли функциональное состояние «старых» клеток до уровня «молодых». Кроме того, корейские ученые считают, что теперь людям представилась возможность регулировать внутриклеточные реакции, которые, по мнению корейцев, являются основными «виновниками» старения организма.[8]

ЛитератураПравить

  • Lichte B., Veh R. W., Meyer H. E., Kilimann M. W. Amphiphysin, a novel protein associated with synaptic vesicles (англ.) // EMBO J.  (англ.) (рус. : journal. — 1992. — Vol. 11, no. 7. — P. 2521—2530. — PMID 1628617.
  • Yamamoto Raina, Li Xu, Winter Silke, Francke Uta, Kilimann Manfred W. Primary structure of human amphiphysin, the dominant autoantigen of paraneoplastic stiff-man syndrome, and mapping of its gene (AMPH) to chromosome 7p13-p14 (англ.) // Human Molecular Genetics  (англ.) (рус. : journal. — Oxford University Press, 1995. — Vol. 4, no. 2. — P. 265—268. — doi:10.1093/hmg/4.2.265. — PMID 7757077.
  • David C; Solimena, M; Decamilli, P. Autoimmunity in stiff-Man syndrome with breast cancer is targeted to the C-terminal region of human amphiphysin, a protein similar to the yeast proteins, Rvs167 and Rvs161 (англ.) // FEBS Lett.  (англ.) (рус. : journal. — 1994. — Vol. 351, no. 1. — P. 73—9. — doi:10.1016/0014-5793(94)00826-4. — PMID 8076697.
  • David C.; McPherson, PS; Mundigl, O; De Camilli, P. A role of amphiphysin in synaptic vesicle endocytosis suggested by its binding to dynamin in nerve terminals (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1996. — Vol. 93, no. 1. — P. 331—335. — doi:10.1073/pnas.93.1.331. — PMID 8552632.
  • Grabs D.; Slepnev, VI; Songyang, Z; David, C; Lynch, M; Cantley, LC; De Camilli, P. The SH3 domain of amphiphysin binds the proline-rich domain of dynamin at a single site that defines a new SH3 binding consensus sequence (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1997. — Vol. 272, no. 20. — P. 13419—13425. — doi:10.1074/jbc.272.20.13419. — PMID 9148966.
  • Butler M. H.; David, C; Ochoa, GC; Freyberg, Z; Daniell, L; Grabs, D; Cremona, O; De Camilli, P. Amphiphysin II (SH3P9; BIN1), a member of the amphiphysin/Rvs family, is concentrated in the cortical cytomatrix of axon initial segments and nodes of ranvier in brain and around T tubules in skeletal muscle (англ.) // J. Cell Biol.  (англ.) (рус. : journal. — 1997. — Vol. 137, no. 6. — P. 1355—1367. — doi:10.1083/jcb.137.6.1355. — PMID 9182667.
  • Ramjaun A. R.; Micheva, KD; Bouchelet, I; McPherson, P. S. Identification and characterization of a nerve terminal-enriched amphiphysin isoform (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1997. — Vol. 272, no. 26. — P. 16700—16706. — doi:10.1074/jbc.272.26.16700. — PMID 9195986.
  • McMahon Harvey T; Wigge, Patrick; Smith, Corrin. Clathrin interacts specifically with amphiphysin and is displaced by dynamin (англ.) // FEBS Lett.  (англ.) (рус. : journal. — 1997. — Vol. 413, no. 2. — P. 319—322. — doi:10.1016/S0014-5793(97)00928-9. — PMID 9280305.
  • Micheva Kristina D.; Ramjaun, Antoine R.; Kay, Brian K.; McPherson, Peter S. SH3 domain-dependent interactions of endophilin with amphiphysin (англ.) // FEBS Lett.  (англ.) (рус. : journal. — 1997. — Vol. 414, no. 2. — P. 308—312. — doi:10.1016/S0014-5793(97)01016-8. — PMID 9315708.
  • Wigge P; Köhler, K; Vallis, Y; Doyle, CA; Owen, D; Hunt, SP; McMahon, H. T. Amphiphysin heterodimers: potential role in clathrin-mediated endocytosis (англ.) // Molecular Biology of the Cell : journal. — 1997. — Vol. 8, no. 10. — P. 2003—2015. — PMID 9348539.
  • Floyd S; Butler, MH; Cremona, O; David, C; Freyberg, Z; Zhang, X; Solimena, M; Tokunaga, A; Ishizu, H. Expression of amphiphysin I, an autoantigen of paraneoplastic neurological syndromes, in breast cancer (англ.) // Mol. Med.  (англ.) (рус. : journal. — 1998. — Vol. 4, no. 1. — P. 29—39. — PMID 9513187.
  • Ramjaun Antoine R.; McPherson, Peter S. Multiple amphiphysin II splice variants display differential clathrin binding: identification of two distinct clathrin-binding sites (англ.) // J. Neurochem.  (англ.) (рус. : journal. — 1998. — Vol. 70, no. 6. — P. 2369—2376. — doi:10.1046/j.1471-4159.1998.70062369.x. — PMID 9603201.
  • Slepnev V. I.; Ochoa, GC; Butler, MH; Grabs, D; De Camilli, P. Role of phosphorylation in regulation of the assembly of endocytic coat complexes (англ.) // Science : journal. — 1998. — Vol. 281, no. 5378. — P. 821—824. — doi:10.1126/science.281.5378.821. — PMID 9694653.
  • Cestra G.; Castagnoli, L; Dente, L; Minenkova, O; Petrelli, A; Migone, N; Hoffmüller, U; Schneider-Mergener, J; Cesareni, G. The SH3 domains of endophilin and amphiphysin bind to the proline-rich region of synaptojanin 1 at distinct sites that display an unconventional binding specificity (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1999. — Vol. 274, no. 45. — P. 32001—32007. — doi:10.1074/jbc.274.45.32001. — PMID 10542231.
  • Slepnev V. I.; Ochoa, GC; Butler, MH; De Camilli, P. Tandem arrangement of the clathrin and AP-2 binding domains in amphiphysin 1 and disruption of clathrin coat function by amphiphysin fragments comprising these sites (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — Vol. 275, no. 23. — P. 17583—17589. — doi:10.1074/jbc.M910430199. — PMID 10748223.
  • Lee C.; Kim, SR; Chung, JK; Frohman, MA; Kilimann, MW; Rhee, S. G. Inhibition of phospholipase D by amphiphysins (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — Vol. 275, no. 25. — P. 18751—18758. — doi:10.1074/jbc.M001695200. — PMID 10764771.
  • Onofri F.; Giovedi, S; Kao, HT; Valtorta, F; Bongiorno Borbone, L; De Camilli, P; Greengard, P; Benfenati, F. Specificity of the binding of synapsin I to Src homology 3 domains (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — Vol. 275, no. 38. — P. 29857—29867. — doi:10.1074/jbc.M006018200. — PMID 10899172.
  • Lai M. M.; Luo, HR; Burnett, PE; Hong, JJ; Snyder, S. H. The calcineurin-binding protein cain is a negative regulator of synaptic vesicle endocytosis (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — Vol. 275, no. 44. — P. 34017—34020. — doi:10.1074/jbc.C000429200. — PMID 10931822.
  • Floyd S. R.; Porro, EB; Slepnev, VI; Ochoa, GC; Tsai, LH; De Camilli, P. Amphiphysin 1 binds the cyclin-dependent kinase (cdk) 5 regulatory subunit p35 and is phosphorylated by cdk5 and cdc2 (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2001. — Vol. 276, no. 11. — P. 8104—8110. — doi:10.1074/jbc.M008932200. — PMID 11113134.
  • Leventis Peter, Chow Brenda; Stewart, Bryan A.; Iyengar, Balaji; Campos, Ana Regina; Boulianne, Gabrielle L. Drosophila Amphiphysin is a post-synaptic protein required for normal locomotion but not endocytosis (англ.) // Traffic. : journal. — 2001. — Vol. 2, no. 11. — P. 839—850. — doi:10.1034/j.1600-0854.2001.21113.x. — PMID 11733051.
  • Zhang Bing; Zelhof, Andrew C. Amphiphysins: raising the BAR for synaptic vesicle recycling and membrane dynamics (англ.) // Traffic. : journal. — 2002. — Vol. 3, no. 7. — P. 452—460. — doi:10.1034/j.1600-0854.2002.30702.x. — PMID 12047553. Review.
  • Zelhof AC; Bao, H; Hardy, RW; Razzaq, A; Zhang, B; Doe, C. Q. Drosophila Amphiphysin is implicated in protein localization and membrane morphogenesis but not in synaptic vesicle endocytosis (англ.) // Development : journal. — 2001. — Vol. 128, no. 24. — P. 5005—5015. — PMID 11748137.
  • Mathew D., Popescu A., Budnik V. Drosophila amphiphysin functions during synaptic Fasciclin II membrane cycling (англ.) // J Neurosci.  (англ.) (рус. : journal. — 2003. — Vol. 23, no. 33. — P. 10710—10716. — PMID 14627656.

ПримечанияПравить

  1. ↑ 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000078053 - Ensembl, May 2017
  2. ↑ 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000021314 - Ensembl, May 2017
  3. ↑ Human PubMed Reference:  (неопр.) National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  4. ↑ Mouse PubMed Reference:  (неопр.) National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine.
  5. ↑ Евтушенко С.К. Паранеопластические неврологические синдромы (клиника, диагностика и возможности лечения).  (неопр.) Дата обращения: 25 октября 2014. Архивировано 25 октября 2014 года.
  6. ↑ Graus F., Vega F., Delattre J.Y. et al. Plasmapheresis and antineoplastic treatment in CNS paraneoplastic syndromes with antineuronal autoantibodies // Neurology. — 2002. — С. 43.
  7. ↑ The FASEB Journal  (неопр.). Дата обращения: 3 февраля 2014. Архивировано 10 февраля 2014 года.
  8. ↑ MIGnews | | Ученые из Южной Кореи открыли способ восстановления работоспособности клеток  (неопр.). Дата обращения: 3 февраля 2014. Архивировано 21 февраля 2014 года.
Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Амфифизин&oldid=122906569